2023年生化主观题复习.pdf

《2023年生化主观题复习.pdf》由会员分享，可在线阅读，更多相关《2023年生化主观题复习.pdf（84页珍藏版）》请在淘文阁 - 分享文档赚钱的网站上搜索。

1、学习必备 欢迎下载 四填空:1人体蛋白质的基本组成单位为_，组成蛋白质的氨基酸共有_种。2根据其侧链的结构和理化性质，氨基酸可分成_，_，_和_四类。3组成人体蛋白质的氨基酸均属于_，除_外。4在_nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有_和_。5许多氨基酸通过_键，逐一连接而成_。6多肽链中氨基酸的_称为一级结构，主要化学键为_。7谷胱甘肽的第一个肽键由_羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为_。8蛋白质二级结构是指_的相对空间位置，并_氨基酸残基侧链的构象。9体内有生物活性的蛋白质至少具备_结构，有的还有_结构。10由于肽单元上_原子所连的二个单键的_，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置

2、。11-螺旋的主链绕_作有规律的螺旋式上升，走向为_方向，即所谓的_螺旋。12蛋白质变性主要是其_结构遭到破坏，而其_结构仍可完好无损。13蛋白质空间构象的正确形成，除_为决定因素外，还需一类称为_的蛋白质参与。14血红蛋白是含有_辅基的蛋白质，其中的_离子可结合 1 分子 O2。15血红蛋白的氧解离曲线为_，说明第一个亚基与 O2结合可_第二个亚基与 O2结合，这被称为_效应。16蛋白质颗粒表面有许多_，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层_，可防止蛋白质从溶液中_。17蛋白质为两性电解质，大多数在酸性溶液中带_电荷，在碱性溶液中带_电荷。当蛋白质的净电荷为_时，此时溶液的 pH值称为_。18蛋

3、白质颗粒在电场中移动，移动的速率主要取决于_和_，这种分离蛋白质的方法称为_。19用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_，因此最先流出凝胶柱的蛋白质，其分子量最_。20蛋白质可与某些试剂作用产生颜色反应，可用作蛋白质的_和_分析。常用的颜色反应有_和_。五名词解释:1 peptide unit 2motif 3protein denature 4glutathione 5-pleated sheet 6chaperon 7protein quaternary structure 8结构域 9蛋白质等电点 10辅基 11-螺旋 12变构效应 13蛋白质三级结构 14肽键 学

4、习必备 欢迎下载 六问答题 1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？2蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？3何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？（精氨酸的-羧基、氨基和胍基的值分别为2.17，9.04 和 12.48）4何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？5什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？6举例说明蛋白质的四级结构。7已知核糖核酸酶分子中有 4 个二硫键，用尿素和-巯基乙醇使该酶变性后，其 4 个二硫键全部断裂。在复性时，该酶 4 个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为 1%，而实验结果观察到正确配

5、对率为 95%100%，为什么？8什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？9举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。10举例说明蛋白质的变构效应。11常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？12测定蛋白质空间构象的主要方法是什么？其基本原理是什么？参考答案 四填空题 1氨基酸；20 2非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸 3L-氨基酸；甘氨酸 4 280；酪氨酸；色氨酸 5肽；肽（链）6排列顺序；肽键 7谷氨酸-；巯基 逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽

6、的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 8蛋白质分子中某一段肽链；不包括 9三级；四级 10碳；自由旋转度 11中心轴；顺时针；右手 12空间；一级 13一级结构；分子伴侣 14血红素；二价铁 15S 型；促进；正协同 16亲水基团；水化膜；析出 17正；负；零；等电点 18蛋白质的表面电荷量；分子量；电泳 19长；大 20定性；定量；茚三酮反应；双缩脲反应 五名词解释 1在多肽分子中肽键的 6 个原子（C1,C,O,N,H,C 2）位于同一平面，被称为肽单元。2在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构

7、象，并具有相应的功能，被称为模序。3在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。4.谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。5在多肽链折叠结构中，每个肽单元以 C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固-折叠结构。6分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆的

8、与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。7数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 8蛋白质的三级结构常可分割成 1 个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行

9、其能，称为结构域。9在某一 pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的 pH值，即为该蛋白质的等电点。10.结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。11-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。在-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。每3.6 个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。-螺旋的稳定依靠-螺旋每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键维系。12蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血

10、红蛋白为例，一分子 O2与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引起进相邻亚基构象变化，更易与O2结合。13蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键-疏水作用、离子键、氢键和 Vander Waals 力等。14一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1 分子 H2O，所形成的酞胺键称为肽键。肽键的键长为 0132nm，具有一定程度的双键性质。参与肽键的 6 个原子位于同一平面。六问答题 1 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为 16%，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式

11、为：蛋白质含量（克）=每克样品含氮克数 X 6 25 X 100。2蛋白质的基本组成单位是氨基酸，均为 L-氨基酸，即在-碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链。每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。3氨基酸具有氨基和羧基，均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链也能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸有三个可解离的基团，根据精氨酸的电离时产生的兼性离子，其两边的pk 值分别为 12.48 和 9.04，所以 pI=（12.48+9.04）2=10.7

12、6 4一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸的-氨基，进行脱水缩合反应，形成的酰胺键称为肽键。肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长键，称为肽键。肽链有二端，游离-氨基的一端称为 N-末端，游离-羧基的一端称为 C-末端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，它的主要化学键为肽键。5蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲四种。在-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔 36 个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以

13、维持-螺旋稳定。在-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现 1800 回折，回折部分称为-转角。-转角通常有 4 个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。6蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由 1 个亚基和 1个-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有 8 个非共价键，维系其四级结构的稳定性

14、。7核糖核酸酶为一条多肽链的蛋白质，链内含有四个二硫键。当变性的酶进行复性时，多肽链的一级结构决定高级结构，其四对逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 二硫键在适当的条件下都能正确配对，形成具有生物活性的高级结构。8在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变和生物活性丧失，这就是蛋白质变性。蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，这就是蛋白质沉淀。可见变性的蛋白质易于沉淀

15、，有时蛋白质发生沉淀但并没有变性现象。9蛋白质一级结构是高级结构的基础。有相似一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。如垂体前叶分泌的肾上腺皮质激素的第 4 至第 10 氨基酸残基与促黑激素（-MSH、-MSH）有相同序列，因此 ACTH 有较弱的促黑激素作用。又如广泛存在于生物中的细胞色素 C，在相近的物种间，其一级结构越相似，空间构象和功能也越相似。在物种上，猕猴和人类很接近，两者的细胞色素 C只差 1 个氨基酸残基，所以空间结构和功能也极相似。10当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象

16、的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。例如血红蛋白每个亚基都结合 1 分子血红素、Hb亚基间主要依靠一个氧分子与 Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，Hb分子 T 和 R的两种构象的改变，引起结合或释放 O2变化依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。11蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐

17、类小分子的目的。蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。蛋白质在一定的 pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。蛋白质是两性电解质，在一定的 pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离

18、的一种方法。层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层析柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。12测定蛋白质的空间构象方法主要为 X射线衍射法。X射线射至蛋白质晶体上，可发生不同方向的衍射，X光片可接受衍射光束，形成衍射图。而衍射图实质上是 X射线穿过晶体的一系列平行剖面所表示的电子密度图，经计算机绘制出三维空间的电子密度图从而得出三维空间结构。二维核磁共振技术是又一个三维空间结构测定技术。四.填空题 1在典型的 DNA 双螺旋结构中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的_,碱基_。2tRNA均具有_二级结构和

19、_的共同三级结构。3成熟的 mRNA 的结构特点是：_，_。4DNA 的基本功能是_和_。5.Tm 值与 DNA 的_和所含碱基中的_成正比。6DNA 双螺旋结构稳定的维系横向_维系，纵向则靠_维持。7脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由_与_形成 3，5 磷酸二酯键。8嘌呤和嘧啶环中均含有_，因此对_有较强吸收。逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 9_和核糖或脱氧核糖通过_键形成核苷。五.名词解释 1核小体 6核酶 2碱基互补 7

20、核酸分子杂交 3增色效应 8反密码环 4Tm值 9.Z-DNA 5核糖体 六.问答题 1细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？2 已知人类细胞基因组的大小约 30 亿 bp，试计算一个二倍体细胞中 DNA的总长度，这么长的 DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？3 简述 DNA 双螺旋结构模式的要点及其与 DNA 生物学功能的关系。4 简述 RNA 与 DNA 在分子组成上的主要不同点。5 简述真核生物mRNA 的结构特点。参考答案 四填空题 1外侧；在内侧 2三叶草形；倒 L 形 35 末端的 7-甲基鸟嘌呤与三磷酸鸟苷的帽子结构；3 末端的多聚 A尾 4作为生物遗传信息

21、复制的模板；作为基因转录的模板 5分子大小；GC比例 6靠配对碱基之间的氢键；疏水性碱基堆积力 逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 7前一个核苷酸的 3-OH；下一位核苷酸的 5 位磷酸 8共轭双键；260nm的紫外线 9.碱基；糖苷键 五.名词解释 l 核小体由 DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和 H4。各两分子的 H2A，H2B，H3和 H4共同构成了核小体的核心，DNA 双螺

22、旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。2在 DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。由于碱基结构的不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式，即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（AT），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(GC)。这种配对方式称为碱基互补。3DNA 的增色效应是指在其解链过程中，DNA 的 A260增加，与解链程度有一定的比例 关系。4DNA 变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的 50时的温度称为 DNA 的熔解温度（Tm）。在 Tm时，核酸分子内 50的双链结构被解开。Tm值与 DNA 的分子大小和所含碱基中的GC比例成正比。

23、5核糖体由 rRNA与核糖体共同构成，分为大、小两个亚基。核糖体的功能是作为蛋白质合成的场所。核糖体的功能是为细胞内蛋白质的合成提供场所。在核糖体中，rRNA和核糖体蛋白共同形成了 mRNA、tRNA与氨基酸的复合物、翻译起始因子、翻译延长因子等多种参与该合成过程的成分的识别和结合部位。6.具有自我催化能力的 RNA 分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的 RNA 被称为核酶。7热变性的 DNA 经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的 DNA之间或 DNA 与 RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。8.反密码环位于 tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的 3 个碱基称为

24、反密码子，与 mRNA 上相应的三联体密码可形成碱基互补。不同的tRNA有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA 上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。9这种 DNA 是左手螺旋。在体内，不同构象的 DNA 在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。六.问答题 1.动物细胞内主要含有的 RNA 种类及功能 _ 细胞核和胞液 线粒体 功能 _ 逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 核糖体

25、RNA rRNA mt rRNA 核糖体组成成分 信使 RNA mRNA mt mRNA 蛋白质合成模板 转运 RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸 不均一核 RNA hnRNA 成熟 mRNA 的前体 小核 RNA SnRNA 参与 hnRNA 的剪接、转运 小核仁 RNA SnoRNA rRNA的加工和修饰 小胞质 RNA ScRNA/7SL-RNA 蛋白质内质网定位合成的 信号识别体的组成成分 _ 2 约 2 米（10bp 的长度为 3.4nm，二倍体）。在真核生物内 DNA 以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。

26、染色体是由 DNA 和蛋白质构成的，是 DNA 的超级结构形式。染色体的基本单位是核小体。核小体由 DNA 和组蛋白共同构成。组蛋白分子构成核小体的核心，DNA 双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再由 DNA（约 60bp）和组蛋白 H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成 30nm纤维状结构、300nm襻状结构、最后形成棒状的染色体。将存在于人的体细胞中的 24 条染色体，共计 1 米长的 DNA 分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。3DNA 双螺旋结构模型的要点是：（1）DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖

27、基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢健（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（GC）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是 5 3，另一条链的走向就一定是3 5。（2）DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了 10 对碱基，每个碱基的旋转角度为 360。螺距为 3.4nm，每个碱基平面之间的距离为 0.34nm。DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。4RNA 与 DNA 的差别主

28、要有以下三点：（1）组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；（2）RNA 中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成 RNA 的基本的四种核苷酸是 AMP、GMP、CMP和 UMP，其中 U代替了 DNA中的 T；（3）RNA中稀有碱基多（4）RNA是单链，碱基组成不符合 chargeff规则。5成熟的真核生物 mRNA 的结构特点是：（1）大多数的真核 mRNA 在 5-端以 7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA 的结合，加速翻译起始速度的作用,同时可以增强 mRN

29、A 的稳定性。（2）在真核 mRNA 的 3 末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚 A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在 RNA 生成后才加进去的。随着 mRNA存在的时间延续，这段聚 A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种 3-末端结构可能与 mRNA 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳定性有逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 关 四填空题 1酶催化

30、的机理是降低反应的_，不改变反应的_。2对于结合酶来说，_上的某一部分结构往往是_的组成成分。3酶的特异性包括_特异性，_特异性与立体异构特异性。4Km值等于酶促反应速度为最大值_时的_浓度。5当 Km值近似_ES 的解离常数 Ks 时，Km值可用来表示酶与底物的_。6酶促反应速度（v）是最大速度（Vmax）80时，底物浓度S是 Km的_倍，当 v 达到 Vmax的 90时，S是Km的_倍。7_的激活实际上是酶的_形成或暴露的过程。8乳酸脱氢酶的亚基分为_型和_型。9与金属离子激活紧密的酶称为_；不与金属离子直接结合而通过底物相连接的酶称为_。10酶活性中心内的必需基团分为_和_。11在酶浓度

31、不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈_线，双倒数作图呈_线。12可逆性抑制中，_抑制剂与酶的活性中心相结合，_抑制剂与酶的活性中心外必需基团相结合。13同工酶指催化的化学反应_，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质_的一组酶。14最适 PH_ 的特征性常数，其值受_等影响。15最适温度_酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能_。16不可逆抑制剂常与酶的_以_键线结合。17竞争性抑制剂使酶对底物的表观 Km值_，而 Vmax_。18酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶 NADP+在波长 340nm 处_吸收峰，而 NADPH+在此波长下_吸收峰。19抗体酶即具有_

32、的性质，又具有_的性质。20酶促反应的初速度是指反应_时，各种影响酶促反应的因素_是的反应速度。五名词解释 逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 1固定化酶 9Isoenzyme 2酶偶联测定法 10Ligases 3别构调节 11Activators 4反竞争性抑制作用 12Zymogens 5酶的特异性 13Abzymes 6酶的活性中心 14Initial velocity 7结合酶 15Km 8最适温度 16Allost

33、eric cooperation 六、问答题 1酶与一般催化剂有何异同？2举例说明酶的三种特异性。3金属离子作为辅助因子的作用有哪些？4酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？5酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？6简述“诱导契合假说”。7简述 Km和 Vmax的意义。8说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。9说明 PH对酶促反应速度的影响。10比较三种可逆性因子作用的特点。11举例说明价值性因子作用在临床上的应用。12测定酶活性时应注意些什么？13说明酶原与酶原激活的意义。14什么叫同工酶？有何临床意义？逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子

34、所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 15简述酶与临床的关系。参考答案 四、填空题 1活化能 平衡常数 2辅酶 活性中心 3绝对 相对 4一半 底物浓度 5等于 亲和力 64 9 7酶原 活性中心 8M H 9金属酶 金属活化酶 10催化基团 结合基团 11矩形双曲线 直线 12竞争性 非竞争性 13相同 不同 14不是 底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度 15不是 降低 16活性中心 共价 17增大 不变 18无 有 19抗体 酶 20刚刚开始 未发挥作用 五、名词解释 1固定化酶 是将水溶性酶经物理或化学的

35、方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。固定化酶在催化反逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特性和催化高效率。2酶偶联测定法 是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂、酶的辅助因子等进行定量分析的一种方法。其原理是利用一些酶（称指示酶）的底物或产物可以直接简便地监测，将该酶作为试剂加入到待测的酶促反应体系中，将本来不是直接测定的反应转化为可以直接监测

36、的系列反应。3别构调节 体内有些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称做别构酶。导致别构效应的代谢物称做别构效应剂。有时底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物（常为终产物）堆积时，它们便作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。4 反竞争性抑制作用 抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶

37、和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。此类抑制作用同时降低反应的最大速度和表观 Km值。5酶的特异性 酶对其所活化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。6酶的活性中心 酶分子中与酶的化学密切相关的基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域被称为酶的活性中心。对结合

38、酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。酶活性中心内的必需基团有两种：一是结合基团，其作用是与底物结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；另一是催化基团，它的作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变称产物。活性中心的必需基团可同时具有这两方面的功能。组氨酸残基的咪唑基、丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的-羧基等是构成酶活性中心的常见基团。7结合酶 酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只由全

39、酶才有催化作用。8最适温度 酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。综合这两种因素，促使反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高 10，反应速度可加大 12 倍。温度高于最适温度时，反应速度则因为酶变性而降低。9Isoenzyme 同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的不同多

40、肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。10Ligases 催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有 ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸：tRNA连接酶等。11Activators 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。这类激活剂称为必需激活剂。有些激活剂不存在时，酶仍然存在一定的催化活性，这类激活剂称

41、为非必需激活剂。12Zymogens 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转变过程称为酶原的激活。酶原的激活逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 实质上是酶的活性这些形成或暴露的过程。13Abzymes 人工将底物的过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体。当抗体与底物结合时，就可使底

42、物转变为过渡态而发生催化反应。这种抗体兼有抗体和酶的双重性质，酶的活性中心位于抗体的可变区。人们将这种具有催化功能的抗体分子称为抗体酶，又称催化性抗体。14Initial velocity 反应初速度是指反应刚刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度。此时，酶促反应速度与酶的浓度成正比。15Michaelis constant 米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。即：k1 k3 E+S ES E+P Km=K2 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。16Allosteri

43、c cooperation 别构酶分子中常含有多个（偶数）亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基内。含有催化部位的亚基称为催化亚基，含有调节部位的亚基称为调节亚基，当第一个亚基与效应剂结合后，此亚基发生构象改变，并将此效应传递到相邻的亚基，使相邻的亚基也发生同样的构象改变，从而改变这一相邻亚基对效应剂的亲和力。这种效应称为协同效应。如果第一个效应剂与酶的结合，使第二个效应剂与酶的结合变的更容易，这种协同效应称为正协同效应。相反，如果这种协同效应使第二个效应剂与酶的结合变的更困难，即亲和力变小，则称此协同效应为负协同效应。如果效应剂是底物本生，则正协同效

44、应的底物浓度曲线为 S 形曲线。如果第一个效应剂不是底物，第二个效应剂是底物，则其正协同效应是别构激活作用，第一个效应剂叫做别构激活剂；其负协同效应是别构抑制作用，第一个效应剂是别构抑制剂。六、问答题 1酶与一般催化剂有何异同？答：相同点:1)反应前后无质和量的改变;2)只催化热力学允许的反应;3)不改变反应的平衡点;4)作用的机理都是降低反应的活化能 不同点:1)酶的催化效率高;2)对底物有高度特异性;3)酶的催化作用受多种因素的调节;4)酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格.2 1)绝对特异性:有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物.这种特异性称

45、为绝对特异性.例如:脲酶只水解尿素.2)相对特异性:有一些酶的特异性相对较差,这种酶作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性.例如:脂肪酶水解脂肪和简单的酯,蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等.3）立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用，这种选择性称为立体异构特异性。例如乳酸脱氢酶只能催化 L-乳酸脱氢生成丙酮酸,对 D-乳酸则无作用。逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的二个单键的决定了两个相邻肽的正确形成除为决定因素外还需一类称为的蛋白质参与血红蛋白是含有学习必备 欢迎下载 3金属离

46、子作为辅助因子其主要作用有：（1）稳定酶蛋白活性构象。（2）参与构成酶的活性中心。（3）连接酶和底物的桥梁。(4)中和阴离子。4酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。51）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。4)酶蛋白决定反

47、应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质.6当底物与酶接近时，底物可以诱导酶活性中心构象发生改变，使之成为能与底物分子互补结合的构象，称此为诱导契合学说。实际上，底物结构在酶的诱导下也发生一定变形，处于不稳定的过渡态，此时易受酶的催化作用。处于过渡态的底物与酶的活性中心区域最相吻合。7Km是酶的特征性常数之一，它可近似表示酶对底物的亲和力，并且同一酶对不同底物有不同的 Km值。Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。8酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到

48、60以上时，大多数酶开始变性；80时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高 10，反应速度可加大l 2 倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和 营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。9酶活性中心的某些必需基团往往需要处在特定的

49、解离状态才最容易同底物结合，并发挥最大催化效力。pH变化也影响底物及辅助因子(如 ATP、NAD+、辅酶 A等)解离，进而影响与酶的亲和力。因此 pH的改变既影响酶与底物的结合，也影响酶的催化效率。另一方面，过酸或过碱条件下酶蛋白容易发生变性而失去活性。pH 对酶必需基团及底物解离状态的影响，以及对酶蛋白稳定性的影响，造成酶活性随 pH变化成钟罩形曲线。酶催化活性最大时，反应体系的pH称为酶促反应的最适 pH。10l）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变 2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构

50、不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和 Vmax 均下降。11 磺胺类药物是典型的竞争性抑制药物。细菌在生长繁殖时，不能利用环境中的叶酸，而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，由对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸合成 FH2，FH2再进一步还原成 FH4，FH4是细菌合成核苷酸不可缺少的辅酶。磺胺类药物的化逐一连接而成多肽链中氨基酸的称为一级结构主要化学键为谷胱甘肽的构有的还有结构由于肽单元上原子所连的