2023年生物化学全面汇总归纳复习笔记.pdf

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1、学习必备 欢迎下载 11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢 1.蛋白质的酶促降解 1.1.细胞内蛋白质的降解 一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系。其一是溶酶体降解。其二是依赖 ATP，在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解。1.2 外源蛋白质的酶促降解 外源蛋白质进入体内，必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸，然后才能被吸收。就高等动物来说，外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸，共同组成体内氨基酸代谢库。所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质，一部分可以作为能源，体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合

2、成的原料。2.氨基酸的分解代谢 氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。氨基酸经脱氨基作用生成氨及 -酮酸。氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺。胺可随尿直接排出，也可在酶的作用下，转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质。氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用。3.氨的排泄方式 水生动物排氨 鸟类及爬行动物排尿酸 哺乳动物排尿素 尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物 10章.脂质代谢 1 脂质的酶促水解 1.1 三酰甘油的酶促水解 三酰甘油是重要的储能物质。在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸。甘油可氧化供能也可糖酵解途径

3、生成糖。脂肪酸可彻底氧化供能。1.2 磷脂的酶促水解 磷脂酶 A1 和 A2 分别专一的出去 Sn-1位或 sn-2位上的脂肪酸，生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂。溶血磷脂是一种很强的表面活性剂，能使细胞膜和红细胞膜溶解。学习必备 欢迎下载 2.脂肪酸的 -氧化作用 2.1 脂肪酸的 -氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的 位，即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除 2 个碳原子。细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶 A，然后长链脂酰辅酶 A 在肉碱的携带下进入线粒体。（需要肉碱脂酰转移酶）脂肪酸的 -氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解。循环一次，产生少两个碳

4、原子的脂酰辅酶 A 和一分子乙酰辅酶 A。1mol 软脂酸彻底氧化需要进行 7 次-氧化，产生 8mol 乙酰辅酶 A。每次-氧化产生 1mol FADH2 和 1mol NADH+H+，则共产生 7molFADH2 和 7mol NADH+H+。进入呼吸链氧化生成28mol ATP（1.5 7+2.57=28）；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成 80molATP（10 8）；这样 1mol 软脂酸彻底氧化一共产生108molATP，因活化时消耗 2molATP，故净得 106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同，单不饱和脂肪酸氧化需要3-顺，2-反烯脂酰辅酶 A异

5、构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要2-反，4-顺二烯脂酰辅酶 A还原酶和3-反，2-反烯脂酰辅酶 A异构酶的共同作用。3.酮体 乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮，统称为酮体。酮体在肝中产生，可被肝外组织利用。酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全，二分子的乙酰辅酶 A 可以缩合成乙酰乙酰辅酶 A；乙酰乙酰辅酶 A 再与一分子乙酰辅酶 A 缩合成 -羟-甲戊二酸单酰辅酶A，后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成 -羟丁酸，乙酰乙酸可以脱羧生成 丙酮。酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和 -羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，通过三羧酸循环循环氧化。-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在 -酮

6、脂酰辅酶 A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸辅酶 A，再与第二个辅酶 A作用形成两分子一线辅酶A，乙酰辅酶 A 可进入三羧酸循环循环进行氧化。9.糖的分解代谢 1.淀粉的酶促水解 酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 1.1 -淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的-1,4糖苷键，-淀粉酶只能从非还原端开始水解。，-淀粉酶不能水解 -1,6糖苷键。水解淀粉中的 -1,6糖苷键的酶是 -1,6糖苷酶。2.糖的分解代谢途径包括糖

7、酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径。3.糖酵解 无氧条件下，1mol 葡萄糖变成 2mol 丙酮酸并伴随 ATP 生成的过程称为糖酵解。丙酮酸的三条代谢去路：在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；有氧条件下，丙酮酸转化为乙酰辅酶 A，进入三羧酸循环，彻底氧化为二氧化碳和水。糖酵解从葡萄糖开始，分为 10 步酶促反应，均在细胞液中进行。糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程，其生理意义主要是释放能量，使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动。糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架。糖酵解主要受 3 中酶的调控：果糖磷酸激酶；果糖磷酸激酶是最

8、关键的限速酶。1.ATP/AMP 比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义。当 ATP 浓度较高时，果糖磷酸激酶几乎无活性，糖酵解作用减弱；当 AMP 积累，ATP 减少时，酶活性恢复，糖酵解作用增强。2.氢离子（H)可抑制果糖磷酸激酶的活性，防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒。3.柠檬酸可增加 ATP 对酶活性的抑制作用。果糖-2,6-二磷酸能消除 ATP 对酶的抑制效应，使酶活化。己糖激酶活性的调节。果糖-6-磷酸是的别构抑制剂。丙酮酸激酶活性的调节。果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂。ATP、乙酰 CoA 也可以抑制该酶的活性。糖酵解中 ATP 的变化：糖

9、酵解阶段中，由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应，各消耗 1 分子的 ATP。在丙糖阶段，甘油酸1,3二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应，个生成 1 分子ATP，由于果糖1,6二磷酸在醛缩酶催化下裂解，相当于生成 2 分子甘油醛3磷酸。因此，每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成 2 分子 ATP。在糖酵解过程中有 3 步不可逆反应，分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶。其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶，其活性被 ATP、柠檬酸所抑制；被 AMP 和果糖-2,6-二磷酸变构激活。2.糖的有氧分解 将糖的有氧分解分为 3 个阶段，第一是糖酵解阶段，第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶

10、 A。第三阶段是乙酰辅酶 A 进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水。酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 三羧酸循环循环：乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环。丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成 12.5 个 ATP，每分子葡萄糖能产生 2 分子的丙酮酸，将产生 25 个ATP。柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与 -酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶。其活性受 ATP、NADH 等物质的抑制。葡萄糖在有氧条件下氧化

11、分解为二氧化碳和水净生成 32 分子 ATP。乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶。戊糖磷酸途径：两个 5 碳糖相加生成 3 碳和 7 碳糖，后二者相加在生成 6 碳和 4 碳糖，5 碳与 4 碳糖相加生成 3 碳和 6 碳糖。糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶。糖异生:糖异生作用是指非糖物质（如甘油，生糖氨基酸和乳酸等）合成葡萄糖或糖原的过程。为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应？8 新陈代谢总论和生物氧化 1 ATP 是生物细胞内能量代谢的偶联剂。从低等的单细胞生物到高等的人类，能量的释放、贮存和利用都是以 ATP 为中心。ATP 含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成

12、的磷酸酐键。6 酶 1 酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂。（三层含义：一，酶是催化剂；二，酶是生物催化剂；三，酶在行使催化剂功能时，具有高效性与专一性的特点）酶的催化效率可以用转换数来表示。2 酶的化学本质与组成 除核酶外，酶都是蛋白质。酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质。缀合蛋白质除了氨基酸残基外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶称为全酶。全酶中蛋白质部分称为辅酶。非蛋白质部分称为辅因子。酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4 裂合酶类；5 异构酶类；6 合成酶类。酶的专一性分类：结构专一性（分为绝对专一性与相对专一性）；立体异构专一性（旋酶促

13、降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 光异构专一性和几何异构专一性）酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态。过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态。基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态。活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的 Gibbs 自由能。酶通过降低反应活化能使反应速率加快。酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶底物复合物，

14、在酶的帮助下，底物分子进入一种特定的状态，形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能，使反应能够顺利进行，形成产物释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，使反应更容易进行。2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应。3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进底物过渡态的形成。4.酸碱催化：

15、5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中v间复合物，中间复合物再生成产物。米氏方程：mKSSvvmax；Km 物理意义：Km值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度。其单位是 mol/l 影响酶促反应速率的因素 包括：抑制剂、温度、ph 值，激活剂。1，通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用。酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂。可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂。氯离子是唾液淀粉酶的激活剂。酶活性的调节 酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库

16、中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性。2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性。酶的别构调控 许多酶具有活性部位外，还具有调节部位。酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合，使酶的结构发生改变，进而改变酶的活性，这种酶活性的调节方式称为别构调节。对别构酶加热或用化学试剂处理，可以使别构酶解离并失去调节活性，称为脱敏作用。对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物。效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应。同促效应中，酶的活性部位与调节部位是

17、相同的，效应物是底物，底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合，导致酶促反应速率增加，这称为正协同效应。如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合，则称为负协同效应。异促效应中，酶的活性部位与调节部位是不同的。效应物是非底物分子。酶原的激活 酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体。酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶。酶原的激活是一个不可逆的过程。5 脂质与生物膜 1.1.1 动植物油的化学本质是脂酰甘油。1.1 三酰甘油的理化性质：1.3 磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂。最简单的甘

18、油磷脂是磷脂酸。1.4 生物膜主要由蛋白质与脂质。4 糖类 单糖 一般是含有 3-6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮。最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮。酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准，羟基在左边的为 L 构型，羟基在右边的为 D 构型。单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛。六元环是吡喃糖，五元环为呋喃糖。六元环更稳定。连接半缩醛羟基的碳称为异头碳。异头物的半缩醛羟

19、基与决定构型的羟基在同侧着为 型，在相反者为 构型。单糖的构型：椅式构象更稳定。糖类衍生物 甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭。葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂。寡糖 寡糖是少数单糖（2-10）缩合的聚合物，低聚糖是指 20 个以下单糖缩合的聚合物。麦芽糖成键类型：（1-4）糖苷键，多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物。多糖没有还原性和变旋性。淀粉 天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成。直链淀粉是 D葡萄糖基以 1,4 糖苷键连接的多糖链。直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的，每一回旋为 6 个葡萄糖基。显色 螺旋构象是碘显色的必要条件，碘分子进入淀粉螺旋圈内，糖游离羟基

20、称为电子供体，碘分子成为电子受体，形成淀粉碘络合物，呈现颜色。其颜色与糖链的长度有关。直链淀粉成蓝色，支链淀粉成紫红色。纤维素 自然界中最丰富的有机化合物是纤维素。纤维素是一种线性的由 D吡喃葡糖基以 1,4 糖苷键 酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 3.核酸 RNA：核糖核酸 DNA：脱氧核糖核酸 A 腺嘌呤 T 胸腺嘧啶 G 鸟嘌呤 C 胞嘧啶 U 尿嘧啶 核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷。核苷酸间的连接键是 3,5磷酸

21、二酯键。碱基序列表示核酸的一级结构，DNA 双链的螺旋形空间结构称 DNA 的二级结构。A 与 T 配对形成 2 个氢键，G 与 C 配对形成 3 个氢键。增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加。核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键。2 碱基堆积力。3 环境中的正离子 核酸变性 在核酸变性时，将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度，即 Tm.影响 Tm 的因素：1.G C 对含量，GC 对含量越高，Tm 也越高。2.溶液的离子强度 离子强度较低的介质中，Tm 较低。3.溶液的 Ph 4.变性剂 复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性。变性核

22、酸复性时需要缓慢冷却，故又称退火。变性核酸复性后，核酸的紫外吸收降低，这种现象称为减色效应。影响复性的因素：1 复性的温度 2 单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度 分子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补区形成双链，或 DNA 单链和 RNA 单链的互补区形成 DNARNA 杂合双链的过程称为分子杂交。2 蛋白质 酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生学习必备 欢迎下载 1.蛋白质的分类 蛋白质的平均含氮量为 16%。2.蛋白质的组成 蛋白质的水解产物为氨基酸 等电点：酶促降解外源蛋白质进入体内必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸指体内氨基酸的总量氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质一作用两个方面氨基酸经脱氨基作用生成氨及酮酸氨基酸经脱羧基作用生