生物化学第三版课后习题答案.pdf

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1、第一章1、举例说明化学与生物化学之间的关系。提示:生物化学就是应用化学的理论与方法来研究生命现象，在分子水平上解释与阐明生命现象化学本质的一门学科、化学与生物化学关系密切，相互渗透、相互促进与相互融合。一方面，生物化学的发展依赖于化学理论与技术的进步，另一方面,生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步与创新。举例:略。2、试解释生物大分子与小分子化合物之间的相同与不同之处。提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类与糖类。生物大分子与小分子化合物相同之处在丁：1）共价键就是维系它们结构的最主要的键；2）有一

2、定的立休形象与空间大小；3）化学与|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。生物大分子与小分子化合物不同之处在于：（1）生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大；（2）生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要就是各种非共价作用力；（3）生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别与结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性就是许多重要生理现象的分子基础。3、生物大分子的手性特征有何意义？提示:生物大分子都就是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。主要表现在：(1)分子识别就是产生

3、生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要；(2)生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。4、指出取代物的构型：4.指出取代产物的构型。提示：HOOC,CH3S构型HOOC,/B rJ H JCH3R构型CH2OH CH2OHR构型 S构型5.写出下列分子的前手性面。6、举例说明分子识别的概念及其意义。提示：分子识别就是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别就是生命体产生各种生理现象的化学本质，就是保证生命活动有序地进行的分子基础。7、什么就是超分子?

4、说明拆分超分子的方法与原理。提示:在生物化学领域中，超分子就是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用与识别所形成的复合物。超分子的形成过程就就是非共价键缔合的过程，就是可逆的过程。该过程受介质极性与休系温度的影响，由于缔合就是放热的过程，所以当介质极性增大与体系温度升高时,超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏,从而将超分子拆分。8、缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关？提示：(1)缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓冲能力越强。(2)缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变

5、而改变。9、如果希望某一个生物化学反应在pH5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶液？提示：“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。10、一个生物化学反应要求在p ll-4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa缓冲溶液。试计算配制pH0 即该肽在 pH=6、0 时带正电6人 的 促 肾 上 腺 皮 质 激 素 就 是 一 种 多 肽 激 素。它 的 氨 基 酸 序 列 为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-T rp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg Arg-Pro-Va

6、l-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-GIn-Ser Ala-Glu Ala-Phe Pro Leu-Glu-Phe;在 pH=7条件下，此多肽带有何种电荷?(2)用 CNBr处理此多肽,可以得到多少肽段？提示：(1)当 pH=7时，此多肽带正电荷。(2)CNBr选择性切割Met竣基端肽键，故得到两个肽段。7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的C ys残基作用，生成(S)-乙基氨基衍生物。经修饰后,Cys的较基所形成的肽键能够被腴蛋白酶水解，试解释原因。提示:因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的竣基所形成的肽键,Lys的 R 基为-(CH2)4NH2。C ys的侧链

7、-CH2sH经与环亚乙、基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2、与 Lys的 R 基很相似，导致胰蛋白酶无法识别两者的差异,将其作为底物水解。所以经过修饰后,Cys的竣基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。8、一种蛋白质在用1mmol、L+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的0、67减小为0、64,试解释原因。提示：-=硫苏糖醇与肽链中的Cys毓基发生反应，经一二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大,电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的0、67减小为0、64O9、将含有Asp、Gly、Thr,Leu与 Lys的 pH=

8、3、0 的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这 5 种氨基酸洗脱的顺序如何?并说明原因。提示:阳离子交换树脂分离氨基酸的原理就是,各种氨基酸在pH=3、0 时带正电荷多少不同,带正电荷越多，在树胎吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。根 据 AP=pl-pH,可算出各种氨基酸的 OP 分别就是:Asp,AP=-0、03;Gly,AP=+2、97;Thr,AP=+2、86;Leu,AP=+2、98;Lys,AP=+6、74O因此,5 种氨基酸洗脱顺序为AspGly Lcu ThrLys,其中的G ly与Leu带电情况几乎相同，但 Gly

9、的分了量相对较小，先被洗脱出来。芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱,最后的洗脱顺序就足Asp Gily Thr LeuLys、10、用 CNBr与胰凝乳蛋白BS断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列：CNBr 断裂：Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;Leu-Phe-Met;(3)Asp-Met 膜凝乳蛋白酶断裂:(1)Mct-Arg-Ala-Tyr;Asp-Mct-Lcu-Phe;(3)Gly-Asn提示：Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn11、-种多肽经酸水解后分析得

10、知由Lys,Asp,His,Glu,Ala,Vai,Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB处理后，得到DNP-Asp;用短肽BS处理可得到游寓的Vai。此多肽用腴蛋白酶降解时,得到两个肽段，其中一个(含Lys,Asp,Glu,Ala,Tyr)在 pH=6、4 时，净电荷为0;另一个(含His,Glu,Vai)可生成DNP-His,在 pH=6、4 时带正电荷。当多肽用膜凝乳蛋白酶降解时,也得到两个肽段，其中一个(Asp,Ala,Tyr)在 pH=6、4 时呈中性,另一个(Lys,His,Glu,Vai)在 pH=6、4 带正电荷。此多肽的氨基酸序列如何？提示：Asn-Ala-Tyr-Glu-

11、Lys-His-GIn-Val12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr与 Ser。此肽与DNFB不反应。用膜凝乳蛋白酶降解，得到两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser与 Pro,Phe,Lys,Argo这两个肽段与DNFB反应，分别生成DNP-Ser与 DNP-Lyso此肽与膜蛋白酶作用，同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg,Pro与 Phe.Tyr,Lys,Ser,Ala0试推测此多肽的结构与氨基酸序列。提示：此七肽为环状结构，结构如下“Arg-P ro-LysPhe f、Ser-Ala*T y r13、说明多肽氨基酸序列自动

12、分析法的基本原理。根据此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。提示:(1)Edman降解法是现代蛋白质氨基酸顺序自动分析仪的设计基础。原理如下:PITC N 拨额率酸HN 大 4八 )-C N H-C H-CRi。HPITC标记%C-NH-PhC H-C-N H-C H-CI IK“R2成环S又9HN N-Ph+H iN-C H-S)R2RI O zPTH-区喝他(2)氨基酸序列自动分析仪的设计如下图所示:14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式：(1)凝胶过滤测得分子量为200 KD;(2)SDS-PAGE测得分子量为100 KD;2疏基乙醇存在下的SDS-PAGE测得分子量

13、为40KD与60KD。提示：根据分析，可以确定该蛋白质分子由两个相对分子质量为40 KD的亚基和两个相对分子质量为60 KD的亚基组成。连接方式如下图：40KD-SS-60KD40KD-SS-60KD15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu提示：(1)氨基酸组成分析(2)过氧甲酸氧化法切断=硫健。(3)末端氨基酸测定(4)测序(5)一硫键定位16、请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“三聚晶胺”能充当蛋白质的原因。提示:因为蛋白质占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此,可以将生物组织的含氮量近

14、似地瞧作蛋白质的含氮量、而三聚富胺(melamine)就是一种有机含氮杂环化合物，学名1、，3,5-三嗪-2,4,6-三胺，或称为2,4、6-三氨基-1,3,5-三嗪，简称三胺、蜜胺、富脉酰胺，就是一种重要的化工原料，其化学结构如右图所示。食品工业中常常需要检在蛋白质含量，但就是直接测量蛋白质含量技术上比较复杂，成本也比较高，不适合大范围推广，所以业界常常使用种叫傲“凯氏定氮法(Kjeldahl method)”的方法，通过食品中HN,NH2氮原子的含量来间接推算蛋白质的含量。也就就是说，食品中氮原子含量越高，蛋白质含量就越高。三聚富胶的最大的特点就是含氮量很高(66%),这样一来，三聚葡胺由

15、于其分子中含氮原子比较多，日、其生产工艺简单、成本很低，给了掺假、造假者极大的利益驱动。有人估算在植物蛋白粉与饲料中使蛋白质增加一个百分点，用二聚窗胺的花费只有真实蛋白原料的1/5、所以“增加”产品的表观蛋白质含量就是添加三聚富胺的主要原因,三聚富胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味与味道,掺杂后不易被发现等也成了掺假、造假者心存侥幸的辅助原因。17、说明蛋白质的一级结构、二级结构与三级结构的概念。提示:略18、为什么在a 螺旋片段中很少发现Pro?提示：P ro 残基中的侧链成环,当片段中存代Pro残基时，由于其不能形成链内氢键，并且五元环的刚性结构导致肽键不能自出旋转，因此a 螺旋结构会在

16、此处中断。19、如果在生理条件下,多聚赖氨酸呈现为松散的环结构。那么,在何种条件下，它会形成a 螺旋结构？提示:一条肽链能否形成a 螺旋,与它的氨基酸组成与序列有极大的关系。R 基小，并且不带电荷的有利于a-螺旋的形成与稳定。多聚顿氮酸在pH=7时，赖氨酸残基侧链带有正电荷,彼此间存在静电排斥作用，难以折叠成紧密的a 螺旋二级结构形式。随 着 p H 升高，当pH12时,赖氨酸残基侧链上的氨基去质子化，多聚赖氨酸将从无规则线团转变形成a 螺旋结构。20、您如何理解“蛋白质结构决定了它的生物功能”这句话?请简述之。提示:蛋白质结构与功能之间存代着密切的联系。(1)一级结构与功能的关系(2)高级结

17、构与功能的关系21、试设计应用化学法与不对称合成法合成L-Val。提 示如 下 图 所 示H,/P tAC2OCO、E 1CHNHAcNaOAcZCH CIH5C化学法：C(),EiI 一C=NOHICO,EtHNO,C H:(CO2Et):-/CHCHNH?(D国L)化学法或曲解法拆分L-ValCOOH不对称法:H2N C H2C O2B u-tCOOHCH(CH3)2L-V al22、解释为什么应用酰氯法形成肽键过程中容易发生消旋化。提示：如下图所示。23、含有乳清蛋白（pl=4、6）,B 乳球蛋白（p=5、2）,以及胰凝乳蛋白酶（pl=9、5）的溶液，用 DEAE一纤维素（一种阴离子交换

18、树脂）pll=6、0 时的色谱柱分离,然后用pH为 6、0 的媛冲溶液洗脱，媛冲液盐浓度逐步增加,请预测三种待分离蛋白质组分的洗脱顺序，并简要说明理由。提示:这三种蚩白质被洗脱出来的顺序为:胰凝乳蛋白酶B 乳球蛋白 乳清蛋白。24、写出用DCC法与固相合成法合成四肽Ser-Phe-Asp-A la的基本反应过程，并指出它们之间的异同。提示：不同;DCC法合成方向就是从N 端到C 端,固相合成法合成方向就是从C 端到N 端。固相合成法不必分离纯化中间产物，合成过程可以连续进行。相同:都用DCC作为肽键形成的脱水偶联剂。不反应基团都被保护。25、设计合成由Gly,Leu,Tyr组成的三肽库方法。提

19、示:用均分法合成三肽库26、筒述蛋白质组学的概念及研究意义。提示:货白质组就是指在一定条件下有一个特定细胞或牛物休产生的所有蛋白质。蛋白质组学就就是通过对细胞或生物体所产生的蛋白质的全面分析，系统与全面地描述细胞或生物体的功能。研究意义:因为转水调节、RNA加工、蛋白质合成以及加工等过程使得转冰物组与蛋白质组比基因组要复杂得多，因而它所提供的关于生命体系与生命活动化学本质的信息就是单-的“基因组学”所不能比拟的，亦即，通过蛋白质组的研究可以更好地、更全面地了解生命整体的性状与功能。第四章1、褥作为生物催化剂有什么特点？提示:酶与化学催化剂一样，能够改变化学反应的速度，但不能改变化学反应的平衡。

20、酶的催化特点表现为：（1）高效性。（2）高度专一性。（3）反应条件温与。（4）可调控性。2、辅酶与金属离子在旃促反应中有何作用？水溶性维生素与辅酶有什么关系？提示：（1）辅酶与金属寓子作为结合蛋白酶类的非蛋白部分（又称辅因子），在酶实施催化作用过程中起到非常重要的作用。只有酶蛋白与辅囚子结合成的全酶才具有催化性能。辅酶与金属酶中的金属离了在酶促反应中直接参加了反应，起到电子、原了或者某些化学基团转移的作用,决定了酶催化反应类型的专一性;而金属激酶中的金属离子主要起到激活酶的催化活性的作用。（2）大部分辅酶的前体都就是水溶性B族维生素,许多水溶性维生索的生理功能与辅酶的作用息息相关。3、现 有1

21、mL乙醇脱氢酶制剂，用媛冲溶液稀释至100mL后，从中吸取500uL测定酶的活力。得知2 min使 0、5 mm。1乙醇转化为乙醛。清计算每毫升酶制剂每小时能转化多少乙醇？(设：最适条件下，每小时转化I mmol乙醇所需要的酶曜为1 个活力单位)。提示：500 pL的酶活力为15Uo1 m L酶制剂每小时能转化的乙醇量为3moi乙醇，即 3X46=138克乙醇。4、称取25 m g蛋白酶粉配成25 mL溶液，取 0、1 m L溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500 ug酪氨酸。假 定 1 个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：(1)酶溶液的比活力；(2)每克酶粉的

22、总活力。提示:25 m L溶液的醇活力为6250Uo比活力为：6250+25=250(U/mg)每克酶粉的总活力为：250X1000=2、5X 10(U)5、说明米氏方程的生物学意义。提示：(1)米氏方程就是酶促反应动力学最重要的一个数学表达式，根据它可以知道酶促反应速率与底物浓度之间的关系。(2)米氏方程所规定的动力学规律,就是酶促反应的一项基本属6、某种酶遵循米氏方程，其 Km=1 umolL;当底物浓度为100 pmol:L!时，反应初速率为0、1 pumolLmino有-竞争性抑制剂，当S=10 pumolLI时，其初速率为无抑制剂时的1/10。请计算:(1)S=1 mmok LI时的

23、初速率；(2)竞争性抑制剂存在时酶的Km值。提示：（1）根据米氏方程：-/+LMc.,iW KlOQfimai-L-1。1曲1&廿.加1 =q邛 m d一 L，-，一+1芸9Q八|ijno i.L,arm tx*0.Iff moi*L*1 min因此，S=lm m ol L“时的初速率为：,二 X-1mmd Li=O.GOlmmoi.L-+Imnwl.lrr i*vm tx A（XiRmal-L-1（2）由于竞争性抑制匕皿不变_工旧3=XWI F X SQ +间两式相除得三一%+间10 _ 4-tO ym ol-L-1丁=出 L7+二 即 moi L-3解得竞争性抑制剂存在时酶的Km值为：Q=

24、1州师小厂17、举例说明各种类型抑制剂的作用特点。如何判断两种抑制剂的抑制类型？提示：(1)抑制剂分两大类:可逆抑制剂与不可逆抑制剂。可逆抑制剂根据抑制剂与酶结合情况,又分三类:竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂与非抑制性抑制剂。(2)判断种抑制剂为可逆还就是不可逆抑制剂时，主要瞧能不能用透析等物理方法除去抑制剂,如果能可初步判定为可逆抑制剂，反之为不可逆抑制剂。判断种抑制剂为竞争性，非竞争性还就是反竞争性抑制剂，可用抑制动力学研究方法进行判断,即通过抑制剂作用前后酶促反应动力学研究中的双倒数图进行判断。如果双倒数图中的直线交于纵坐标,Vmax、不变，Km变大,则为竞争性抑制剂;如果双倒数图中的直线

25、交于横坐标或第二、三象限，且 Vmax、变小,Km 可变可不变，则为非竞争性抑制剂:如果双倒数图中的直线为平行线，且Vmax、变小,Km变小,则可能为反竞争性抑制剂。B、说明BS活性中心的结构与功能特点。研究酶活性中心的主要方法及原理。提示：（1）酶的活性中心就是酶催化作用的核心部分。结构特点:一个酶的活性中心就是一个空间部位。组成活性中心的氨基酸残基可能位于同一肽链的不同部位,也可能位于不同的肽链上。酶活性中心的氮基酸残基在一级结构上可以相距较远，但通过肽链的盘旋折叠，在空间结构中都处于相近位置。功能特点:酶的活性中心含有多种不同的基团，其中一些基团就是酶的催化活性所必需的,称为必需共团。在

26、酶的催化过程中，这些必需基团与底物分子通过非共价儿（氢键、离子键等）、质子迁移或形成共价键等方式,起催化作用。（2）研究酶活性中心的主要方法及原理:略。9、请筒单论述为什么酶可以降低反应的活化能？提示:酶催化作用的木质就是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力（如氢键,离子键与疏水键等）的作用，形 成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变或极化,起到激活底物分子与稳定反应分子过渡态作用，即使原反应经历活化能更低的过渡态或能量更高的底物活性中间体，从而降低反应的活化能。10、请简述酶为什么可以高效催化反应?请利用膜凝乳蛋白酶的催化机理解释多功能催化作用。提示：（1）酶之所以具有高效催化

27、作用特点，主要有以下几方面的原因：a、在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加,有利于提高反应速率;另一方面,由于活性中心的立体结构与柑关基团的诱导与定向作用，使底物分子小参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率与专一性特点。邻近效应与定向效应可使双分子反应速率提高104To8倍。b、酶通过多种催化作用机制，如酸碱催化、过渡态稳定化、共价催化、金属离子催化、多功能催化等，大大降低了酶促反应的活化能，达到高效催化的日的。（2）多功能催化作用指的就是酶的活性中心含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列与取向，得以对底物价键

28、的形变与极化及调整底物基团的位置等起到协调作用,从而使底物达到最住反应状态。如图,胰凝乳蛋白酶的活性中心的关键氨基酸残基就是Ser,His.Aspo胰凝乳蛋白酶I:195位丝氨酸残基的羟基氧就是一个强的亲核基团,可以进攻肽键上:的斐基碳。同时,llis 与 Asp对质子的吸孔使得Ser的 11更容易离去，亲核性更强，酶与底物能共价连接形成短暂的酶一底物中间体。随后不稳定的肽键上发生断裂。三个活性基团在提高催化反应效率上表现为;通过协同，实施酸碱催化作用与共价催化作用。11、有哪些因素可以影响酶催化反应的速率,如何影响的？提示：（D）底物浓度；（2）pH;（3）温度;（4）介质等。12、试解释:

29、为什么底物与酶结合紧密对酶促反应并不利？提示:由于酶与底物结合紧密，意味着底物被酶稳定化，从而使底物更难兑服活化能,生成产物。事实上，酶与底物的过渡态结合紧密,更有利于酶促反应的进行。13、举例说明酸碱催化与共价催化的基本原理。提示：（1）酸碱催化;通过质子酸提供部分质子,或通过质子碱接受部分质子，达到降低反应活化能的催化作用。例子:酮式-烯醇式互变异构。广义酸可以将装基氧质子化促进异构,广义碱可以结合炭基a 氢使a 碳带上负电促进异构。（2）其价催化:催化剂通过与底物形成反应活性很高的其价中间产物，使反应活化能降低，从而实现提高反应速率的催化作用。例子:丝氨酸蛋白酶催化蛋白水解反应。蛋白酶活

30、性中心Ser-OH上的氧亲核进攻蛋白质酰胺键上的叛基碳，并与其共价结合，催化酰胺键断裂。14、某酶遵循米氏方程,(1)当S=Km 时,v=35 pumol/min,Vmax 就是多少 umo/min?(2)当S=2 x 10-5 mol/L,v=40 umolmin,这个酶的 Km 就是多少？(3)若 I 就是非竞争性抑制剂,Ki=K=4 x 10-5 molL,当S=3x 10-2 mol/L 与=3x 10*mol/L,v就是多少？提示：(1)/i x=2 v=7 0(j i m o l/m i n)(2)4 0 K m=3 0 S ,4 0(K m+S )=ym ax S ,Km=1.5

31、 X 1 0-5(m o l/L)(3)v=二 4 0(L i m o l/m i n)15、用下表列出的数据，确定此酶促反应：a.无抑制剂和有抑制剂时的ax和K m。b.抑制剂类型。c.EI复合物解离常数K、。提示：a.有抑制剂时：Km=31.8 p M,匕厘=45.5 nM/minS/mol*L速率无抑制剂L-min-有抑制剂0.3 x iO-310.44.10.5 x IO-514.56.41.0 x IO-22.511.53.0 x IO-533.S22.69.0 x 10-40.533.S无抑制剂时：Km=10.2 pM.Fm ax=45.5 gM/minb.由于有抑制剂时的最大反应

32、速率没有改变，因此属于竞争性抑制剂。c.Km=A：,n(l+I/K)所以 Ki=O.47I16.下面的反应被酯水解酶催化水解，回答下列问题:OI I esteraseCH3CH2OCCH,+H2O、(1)完成上述反应式。(2)试设计两个该酶的竞争性抑制剂，画出它们的结构，并说明设计原理。(3)如果该酶的活性中心有一丝氨酸残基，什么样的分子可以作为该酶的不可逆抑制剂？试画出一个你知道的分子的结构。提示：(1)生成物为：CH3cH20H+CH3COOH(2)这两个分子均具有可与酶识别的臻基，分子大小接近，并没有能被水解的酯基，因此会与底物竞争与酶活性中心的结合。O O叉 XH3C CH2CH3 H

33、3C CH2CH2CH3(3)那些能与丝氨酸残基上的羟基发生反应的分子(亲电性较强的分子)作为该酶的不可逆抑制剂，如卤代烽、有机磷农药等。17、弹性蛋白酶能够被下列化合物特异性抑制:V-乙酰Pr。Alu IT L H-fH CHOa.此化合物可能与酶活性中心的何种氨基酸残基共价结合？b.形成何种共价键？提示：（1）此化合物可能与酶活性中心的Ser残基共价结合。（2）Ser的羟基与醛基可以形成半缩醛，即通过C-O键共价结合。18、TPCK能够与胰凝乳蛋白酶活性中心His残基特异性反应，并使酶失活。TPCK是否也能与胰蛋白酶活性中心的His完全反应？试设计一个TPCK类似物，它能够与胰蛋白酶活性中

34、心的His完全反应。提示：胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶均催化肽键的裂解反应，其结构和作用机制很相似，只是底物专一性明显不同。由于胰蛋白的活性中心口袋有利于结合带正电荷的A rg和Lys残基，而TPCK中无正电荷，因此较难进入胰蛋白酶的活性中心与His完全反应。可以这样设计TPCK类似物：将TPCK的反应基团一CH2C1和类似肽键结构一NHCHCO保留，其余部分更换为带正电荷的Arg或Lys的R基团或其类似物。设计化合物如下：9心。抖空葭gTPCKNH3*CH,CH2CH2H 帆？H3CS-N-C H-C-C H jC I H3CNH2C=NH2*NHCH2CH2H 弧 0：C 尸 号-N-C H-C

35、-C H2cl新设;I 的TPCK类似物19.如果将胰蛋白酶活性部位的Aspl02替换为A sn,试预测：这种替换对酶与底物的结合有何影响？这种替换对酶的催化性能有何影响？提示：（1）由于AsplO2是胰蛋白酶活性部位“催化三联体 中的一个氨基酸残基，主要的功能是对底物实施催化。因此，把它替换为Asn对酶与底物的结合可能有一定影响，但影响不大。（2）由于替换后，瘦基的功能已不存在，因此会大大降低前的催化活性。20、指出下列说法就是否正确酶既可以降低反应的活化能，也可以降低反应的自由能。丝氨酸蛋白酶活性部位的氧负离子洞的作用就是稳定酶与底物所形成的中间过渡态。有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于

36、不可逆抑制作用。辅酶作为全酶的一部分，可以转移基团、传递质子与电子以及决定酶的专一性。提示:(1)错。(2)对。(3)对。(4)错。21、已知饮用甲醇可以致命，甲醇本身无害,但它在体内经乙醇脱氢酶作用生成有害的甲醛,令人奇怪的就是甲醇中毒的一种处理方法就是让患者饮酒,试问这种处理就是否有效？为什么？提示;这种处理就是有效的。因为甲醇与乙醇结构极其类似，甲醇可以与乙醇脱氢酶结合,但就是乙醇才就是乙醇脱氢酶的最佳底物，增加饮酒可以使乙醇脱氢酶与大量乙醇结合，有效阳止其与甲醇结合，从而减少甲醛的生成。22、某酶的化学修饰实验表明,G lu 与 Lys残基就是这个廉活性所必需的两个残基。根据pH对酶活

37、性影响的研究揭示，该酶的最适pH近中性。请说明这个酶的活性部位的Glu与 Lys残基在酶促反应中可能的作用,并予以解释。提示:(1)Glu的侧链竣基在近中性条件下带负电荷，因而叫推测其在酶促反应中的时能作用由:广义碱催化作用，亲核共价修饰作用，稳定正电荷过渡态作用。(2)L y s 的侧链氨基在近中性条件下带正电荷，因而推测其在酶促反应中的可能作用就是:广义酸催化作用,稳定负电荷过渡态作用。23、HIV-I有一关键的蛋白酶，分子为21500。该酶催化水解的底物为一七肽，已知该水解反应的Kat=1000s,Km=0.075M,(1)计算当该蛋白酶的用为0、2 mg/mL时,催化底物水解的最大反应

38、速率。(2)计算底物浓度为0、15M 时反应的初速率。(3)当七肽中的-CONH-被-CH2NH 替换，所获得的衍生物不能被酶水解断裂,而就是一种抑制剂。如果酶促反应条件与上述相同，但同时存在2、5 M 的这种抑制剂，测得Vmax为 9、3X10-3 M/s请说明这种抑制剂的抑制作用类型提示：(1)由 K c a产 V m a x/E|得，/m a x =礼/匹K=1 0 0 0 *0.2/2 1 5 0 0 =9.3 x 1 0 m ol/(L.s)K m a x f S K m+I S J9.3 x 1 Q 3X Q.1 50.0 7 5+0.1 5=6.2x1 0-3m o l/(L.s

39、)（3）由于vg=9.3 *1 0-5 m o l/（L.s）不变，说明该抑制剂是竞争性抑制剂。24、某酶的催化机制为共价催化，经研究发现，该酶活性中心的C ys对酶活性就是必需的，其pK值为8o 当将与Cys邻近的一个氨基酸残基置换后，发现Cys的 pKa值升高到10。试问:这种置换对酶促反应的速率有何影响？为什么？提示:这种置换将会降低酶促反应的速率。根据共价催化反应机理，半胱氨酸残基中的疏基作为亲核进攻基团进行催化反应,-S”的亲核性显然比一-SH强。当 C ys的 pKa值升到10时,说明酸性降低，在生理条件下更难解离为一 s,因此，会导致反应速率降低。25、对硫磷就是一种剧毒杀虫剂。

40、解释为什么对硫磷对昆虫与人都具有很高的毒性。提示:对硫磷可作为不可逆抑制剂，使比出与人体内的乙酰胆碱酶失活,导致有毒性的乙酰胆碱在体内积累，引起中毒。26、试解释青霉素杀菌的原因。为什么青霉素对人体细胞毒性不大？提示:因为人体细胞没有细胞壁,而青霉素就是细菌细胞壁合成中转肽酶的不可逆抑制剂，故青霉素对人休细胞毒性不大。27、为什么药物的手性结构对药效影响很大？提示:酶具有立体专一性，即对具有手性的底物分子具有选择性。一种手性的药物分子对酶就是抑制剂，其对映异构体可能完全不能被酶识别或识别能力相差很大,从而酶根本不能对其起作用或作用程度不同,甚至作用结果不同。因此,药物的于性结构对药效影响很大。

41、28、阿司匹林（乙酰水杨酸）的抗炎与解热作用就是由于与花生酸环规合活性中心的Ser作用，并使BS失活，从而抑制了前列腺素的合成。试写出阿司匹林与Ser残基的反应情况。提示;阿司匹林可以通过与环氧合酶发生酰化反应，使酶失活，其 与 S e r残基的反应情况如图所示环领合酶(活 性 的)环氧合防 AMP()因为=+，所以所求的 A G JA G F+A G 2%-(6.78+33.4)KJ/mol=-40.18 KJ/mol.8,说明线粒体呼吸链电子传递与ATP合成的关系。提示:在线粒体呼吸链电子传递过程中，释放出大量能量，这些高能电子传递过程的释能反应与ADP与磷酸合成ATP的需能反应相偶联，从

42、而合成机体所需的主要生物能形式ATPo9、阐述磷氧比(P/O)的概念及其意义。提示:概念:磷氧比(P/O)就是指参与反应的磷原子与氧原子之比。意义:由于一个氧原子相当于一对电子,磷氧比(P/O)实质上就是表示每传递一、对电子所能合成的ATP的数日，因此,P/O 比可以反映氧化磷酸化的效率。10、解释电子传递过程中超场负离子产生的原因及其意义。提示:产生的原因:在线粒体呼吸链的电子传递系统中，存在很多种单电子传递体，当单电子传递体将一个电了传递给0 2 时，则产生单电子还原产物一超氧负离了自由基 意义:超氧负离子自由基就是一个高活性自由基，具有很强的破坏性。由于其高反应活性，能够进一步产生其她类

43、型的自由基或者其她对机体有害的物质。11、鱼藤第就是来自植物的一种天然毒素,强烈抑制昆虫与鱼类线粒体NADH脱氢酶;抗霉素 A 也就是一种毒性很强的抗生素，强烈抑制电子传递链中泛随的规化。(1)为什么某些昆虫与鱼类摄入鱼藤酮会致死?(2)为什么抗霉素A 就是一种毒药？(3)假设鱼藤整与抗霉素封闭它们各自的作用部位的作用就是等同的,那么哪一个的毒性更利害？提示;(1)当生成的ATP不能满足生物体对ATP的需求时，生物体将死掉。而 NADH脱氢酶被鱼藤酮抑制，降低了电子流经呼吸链的速度，因此减少ATP的合成。某些比出与鱼类只有NADH02这条呼吸链,因此这些生物摄入鱼藤酮会致死。(2)抗霉素A 强

44、烈抑制泛酶的氧化，同样使ATP的合成减少，从而不满足机体对ATP的需求而使机体致死。(3)由于抗霖素A 抑制的就是泛醍，会封闭了所有电子流向氧的途径，而鱼藤酮只就是封闭来白NADH的电子流动而不就是封闭所有，所以抗霉索A 的毒性更利害第七章生物代谢2、举例说明什么就是底物水平磷酸化。提示:物质在生物氧化过程中,常生成-一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接与ATP或 GTP的合成相偶联，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。4、说明磷酸戊糖途径的主要过程及其意义。提示:磷酸戊糖途径就是糖分解代谢的另一条途径，此代谢途径的主要特点就是产生NADPH与戊糖。在磷酸戊糖循环中,还能够

45、发生三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖与七碳糖之间的相瓦转化。主要过程:略。意义:磷酸戊糖代谢广泛存在于动物、植物及微生物中。此途径除了为机体提供生物合成所需要的NADPH与核糖等外，同时也就是组织细胞的重要供能形式之一。磷酸戊糖途径就是糖酵解与三竣酸循环的重要补充。动物体中,大约有30%的葡萄糖经过磷酸戊糖途径分解代谢。5、说明由糖发酵生成乙醇的主要过程、提示:葡萄糖经糖酵解途径牛成丙酮酸,丙酮酸在丙酮酸脱竣酶的作用下生成乙酪，进一步在乙醇脱氢酶的催化下生成乙醇。6、写出葡萄糖到乳酸的总反应式。当葡萄糖浓度为5 mmol/L,乳 酸 0、05 mmol/L,ATP 2mmol/L,ADP 0、2

46、 mmol/L时，此反应的自由能变化(AG-)为多少？提示:C6Hl2。6+2 ADP+2 Pi-2 C H3C H(O H)C O O H +2 ATP+2 H2。A G8,=-2.303 RT IgKeq=-2.303 x 8.315 x m x 298 x g(乳酸亢ATPf)/(葡萄糖 ADPF PiF)如果 葡萄糖=5 mmol/L.乳酸=0.05 mmol/L,ATP=2 mmol/L,Pi=ADP=0.2mmol/L,则：A Ge,=-5.7 x 1g(O.O5xlO-32 2 xlO-32)/(5x 10-3 0.2 x 10 32 0,2 x 10 32)=-5.7 x(+3

47、.7)=-2 1.1 kJ/mol7、写出辅硫辛酸的结构，并说明硫辛酸的生理功能。提示:右图为氧化型硫辛酸的化学结构。分子中的二硫键就是起作用的关键部位，它通过还原断开及氧化重新结合为二硫键，起到辅酶的作用。例如，硫辛酸存在于内酮酸脱氢酶系与a-酮戊二酸脱氢系中，作为一种酰基载体，在 a-酮酸氧化脱竣过程中起酰基转移与电子转移的作用。B、甲醇本身就是无毒的物质。但就是当它转变成甲醛后则表现出强的毒性。试说明饮用甲醇产生中毒的原因，常用的救治甲醇中毒方法就是让患者喝酒,试解释原因。提示:由于甲醇与乙醇结构极其类似，会与7 乙醇竞争同乙醇脱氢酶的结合。但就是乙醇就是乙醇脱氢酶的最佳底物，因此，增加

48、乙醇的量可以有效的阻止乙醇脱氢酶与甲醇的结合，从而减少甲醇代谢为有害的甲醛。9、用 14c标记葡萄糖的第三个碳原子，将这种标记的葡萄糖在无策条件下与肝组织匀浆、保温，产生的乳酸中哪一个碳原子就是14C?如果此匀浆液通入场气,则乳酸将进一步寂化，所含的标记碳原子将在哪一步反应生成C02?提示：(1)所产生的乳酸分子中竣酸碳原子(即乳酸分子的C)将就是含14c标记的。(2)若标记的乳酸分子进行有氧分解，将在闪酮酸的氧化脱竣过程中脱下含4C的 C02。10、比较糖酵解途径与糖异生途径，分别指出两个途径的能产生或消耗情况。试从热力学观点分析糖异生途径不能就是糖酵解途径的逆过程。提示：(1)糖酵解过程中

49、总的能量产生为8 个 ATP糖异牛途径基不就是糖酵解的逆反应，但精酵解途径中有三处就是不可逆过程，因此糖异生途径有三个过程与糖酵解不同：A、丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸：丙酮酸+ATP+CO2-草酰乙酸+ADP草酰乙酸+GTP-+磷酸烯醇式丙酮酸+GDP+CO2此过程消耗1 个 ATP与 1 个 GTPB、1,6-二磷酸果糖一 磷酸葡葡糖：此过程不消耗ATPC、6-磷酸葡萄糖一葡萄糖：此过程不消耗ATP由于两个丙酮酸生成1 个葡菊糖，因此总的能量消耗为：8 个 ATP与 2 个 GTP(3)由(2)可知，糖酵解有三个不叫逆过程，因此在糖异生过程中必须通过别的途径绕过这三步。在这三步中:糖酵解产生的

50、能量为0个ATP而糖异生消耗为2个ATP与2个GTP其余反应均可逆。因此,葡萄糖一丙酮酸一葡萄糖这一循环净消耗2个ATP与2个GTP,所以G不为零，因此糖异生非糖酵解的道过程。11、计算甘油完全融化可以合成多少ATP?提示:共生成:3AIP+6NADII+1FADII2共消耗：IATP净生成:2ATP+6NADH+1FADH2=2+6*3+1x2=22 ATP12、什么就是光合作用？提示:光合作用就是指绿色植物等以C 0 2为碳源，水为供氢体，利用叶绿素分子捕获的光能为能源,合成以糖类物质为主的有机化合物，同时释放出氧气的过程。光合作用就是一系列复杂的代谢反应的总与，就是生物界赖以生存的基础，