《生物化学》知识点总结.docx

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1、生物化学复习题第一章 绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平争论生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而说明生命现象本质的一门科学。其争论内容包括生物体的化学组成，生物份子的构造、性质及功能生物份子的分解与合成，反响过程中的能量变化生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从份子水平上探究和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等简单生命现象的本质2. 问答题(1) 生物化学的进展史分为哪几个阶段？生物化学的进展主要包括三个阶段：静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学进展的萌芽阶段，其主要工作是分析和争论生物体的组成成份以

2、及生物体的排泄物和分泌物动态生物化学阶段(20 世纪初至 20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃进展的阶段，这一时期人们根本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要争论工作是探讨各种生物大份子的构造与其功能之间的关系。(2) 组成生物体的元素有多少种？第一类元素和其次类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共 28 种第一类元素包括 C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最根本元素。其次类元素包括 S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之 C、H、O、N 是组成生命体的根本元素。其次章 蛋白质1. 名词解释(1) 蛋白质：蛋白质是由很多氨基酸通

3、过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2) 氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某肯定 pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等， 称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 pH即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点： 当蛋白质溶液处于某一pH 时， 蛋白质解离形成正负离子的趋势相等， 即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端： N 端(也称 N 末端)指多肽链中含有游离-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有 -羧基的一端(5) 肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键，很多

4、氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸构造，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7) 肽单元(肽单位)：多肽链中从一个 -碳原子到相邻-碳原子之间的构造，具有以下三个根本特征肽单位是一个刚性的平面构造肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置 -碳和-NH 间的化学键与-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8) 构造域：多肽链的二级或者超二级构造根底上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维 实体称为构造域。构造域具有以下特点空间上彼此分隔，具有肯定的生物学功能 构造 域与份子整体以共价键相连，一般难以分别 (区分于蛋白质亚基)不同蛋白质份子中结 构域数

5、目不同，同一蛋白质份子中的几个构造域彼此相像或者很不一样(9) 份子病：由于基因突变等缘由导致蛋白质的一级构造发生变异，使蛋白质的生物学功 能减退或者丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病(10 )蛋白质的变构效应：蛋白质 (或者亚基)因与某小份子物质相互作用而发生构象变化， 导致蛋白质(或者亚基)功能的变化，称为蛋白质的变构效应 (酶的变构效应称为别构效应)(11) 蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合力量的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应(12) 蛋白质变性：在某些物理和化学因素

6、作用下，蛋白质份子的特定空间构象被破坏， 从而导致其理化性质转变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不转变蛋白质的一级构造。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶力量消逝、生物活性丧失、易受蛋白酶水解(14)蛋白质复性：假设蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部份恢复其原有的构象和功能，称为复性2. 问答题(1) 组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的构造通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有 22 种，组成人体和大多数生物的为20 种，构造通式如右图。 氨基酸的等电点指当氨

7、基酸溶液在某肯定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点，计算公式如下：(pK ”中性氨基酸 pI = 12+ pK ” )12一氨基二羧基氨基酸 pI = 1 (pK ” + pK ” )212苯丙氨酸Phe(F)二氨基一羧基氨基酸 pI = 1(pK ”+ pK ” )223(2) 氨基酸依据 R 基团的极性和在中性条件下带电荷的状况如何分类？并举例分类名称构造缩写非极性氨基酸(疏水， 8 种)色氨酸Trp(W)丙氨酸Ala(A)缬氨酸Val(V)甘氨酸( 中性氨基酸，不带电 )丝氨酸( 中性氨基

8、酸，不带电 )Gly( G)Ser(S)非极性氨基酸(疏水， 8 种)亮氨酸Leu(L)异亮氨酸Ile(I)脯氨酸Pro(P)苏氨酸( 中性氨基酸，不带电 )半胱氨酸极性氨基酸( 中性氨基酸，不带电 )(亲水， 12 种)酪氨酸( 中性氨基酸，不带电 )Thr( T)Cys(C)Tyr( Y)甲硫氨酸(也称蛋氨酸)Met(M)天冬酰胺Asn(N)( 中性氨基酸，不带电 )谷氨酰胺( 中性氨基酸，不带电 )Gln(Q)极性氨基酸(亲水， 12 种)组氨酸( 碱性氨基酸，带正电 )His(H)极性氨基酸 (亲水， 12 种)天冬氨酸( 酸性氨基酸，带负电 )谷氨酸( 酸性氨基酸，带负电 )赖氨酸(

9、 碱性氨基酸，带正电 )精氨酸( 碱性氨基酸，带正电 )Asp(D)Glu(E)Lys( K)Arg( R)(3) 蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？各种蛋白质的氮含量很接近，平均为 16%。生物样品中，每得得 1g 氮就相当于100/16=6.25g蛋白质。 通常承受定氮法测量蛋白质含量，其中较为经典的是凯氏定氮法(粗蛋白测定的经典方法)(4) 蛋白质的二级构造有哪几种形式？其要点包括什么？蛋白质的二级构造包括-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲四种。-螺旋要点：多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋 含 3.6 个氨基酸，螺距为 0.54nm；每一个肽键的亚胺

10、氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定，氢键与螺旋长轴根本平行-折叠要点：多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状构造，侧链位于锯齿的上下方；两段以上的-折叠构造平行排列，两链间可以顺向平行，也可以反向平行； 两链间肽键之间形成氢键，以稳固-折叠，氢键与螺旋长轴垂直-转角要点：肽链内形成 180回折；含 4 个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键；其次个氨基酸残基常为Pro (脯氨酸)无规卷曲要点：没有确定规律性的肽链构造；是蛋白质份子的一些没有规律的松散的肽链构象，对蛋白质份子的生物功能有重要作用，可使蛋白质在功能上具有可塑性(5) 一个螺旋片段含有 180 个氨

11、基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？计算该片段的轴长螺旋数为 180/3.6=50，轴长为 0.5450=27nm(6) 维持蛋白质一级构造的作用力有哪些？维持空间构造的作用力有哪些？维持蛋白质一级构造的作用力(主要的化学键)：肽键，有些蛋白质还包括二硫键维持空间构造的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等 (统称次级键)非化学键和二硫键(7) 简述蛋白质构造与功能的关系蛋白质的一级构造：一级构造是空间构象的根底；同源蛋白质(在不同生物体内的作 用一样或者相像的蛋白质)的一级构造的种属差异提醒了进化的历程，如细胞色素 C；一级构造的变化引起份子生物学功能的减退、丧失，造成生理功能的变化，甚至引

12、起疾病；肽(1) 核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数状况下，核苷链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤是由核糖或者脱氧核糖的C1-羟基与嘧啶碱或者嘌呤碱的N1或者 N9进展缩合(生成的化蛋白质的空间构造：变构蛋白可以通过空间构造的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能，完成简单的生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间构造关系亲热；蛋白质的构象转变可影响其功能，严峻时导致疾病的发生(蛋白质构象病，如疯牛病)(8) 简述蛋白质的常见分类方式依据份子外形分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质依据化学组成份类：简洁蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简洁蛋白质+非蛋白质组分(辅

13、基) 依据功能分类：酶、调整蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防范蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、构造蛋白、特别蛋白(9) 简述蛋白质的主要性质两性解离和等电点：蛋白质份子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团在肯定的溶液pH 条件下都可解离成带负电荷或者正电荷的基团。当蛋白质溶液处于 某一 pH 时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液 的 pH 为蛋白质的等电点蛋白质的胶体性质：蛋白质属生物大份子，其份子直径可达1-100nm 之间，为胶粒范围之内，于是具有胶体的性质蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质份子的特定空

14、间构象被破坏，从而导致其理化性质转变和生物活性的丧失，称为变性。假设变性程度较轻，学键称 为， N 糖苷键)(2) 核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同，分别生成2-核苷酸、 3- 核苷酸和 5-核苷酸(最常见为 5-核苷酸)(3) 核酸的一级构造：核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接成核酸(即多聚核苷酸) ，DNA 的一级构造就是指 DNA 分值中脱氧核糖核苷酸的排列挨次及连接方式， RNA 的一级构造就是指 RNA 份子中核糖核苷酸的排列挨次及连接方式(4) DNA 的复性与变性：核酸的变性指核酸双

15、螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形成单链构造的过程，使之是失去部份或者全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断 裂，所以其一级构造并不转变。能够引起核酸变性的因素不少，升温、酸碱度转变、甲醛 和尿素都可引起核酸变性。留意， DNA 的变性过程是突变性的。复性指变性核酸的互补链 在适当的条件下重地和成双螺旋构造的过程(5) 份子杂交：在退火条件下，不同来源的 DNA 互补链形成双链，或者 DNA 单链和RNA 单链的互补区域形成 DNA-RNA 杂合双链的过程称为份子杂交(6) 增色效应：核酸变性后， 260nm 处的紫外吸取明显增加，这种现象称为增色效应(7)减色效应：核酸复性后，紫外吸

16、取降低，这种现象称为减色效应(8) 基因与基因组：基因指遗传学中 DNA 份子中最小的功能单位，某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组，基因组的大小与生物的简单性有关除去变性因素后蛋白质仍可恢复或者部份恢复其原有的构象及功能，称为复性。在肯定条(9) Tm(熔解温度)：通常把加热变形使 DNA 的双螺旋构造失去一半时的温度或者紫件 下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链因相互缠绕继而会萃，于是从溶液中析出，称为蛋白质 的沉淀，变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状 物加热可变成比较结实的凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用蛋白质的紫外吸取：由

17、于蛋白质份子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm 处有波长的特征性吸取峰，其吸取率和蛋白质浓度成正比(用来测含量)蛋白质的显色反响：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反响；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或者红色(称为双缩脲反响，用以检测水 解程度)第三章 核酸1. 名词解释外光 吸取值到达最大值的 50%时的温度称为 DNA 的解链温度，又称熔解温度或者熔点(10) Chargaff定律：全部的DNA 份子中 A=T，G=C，即 A/T=G/C=1嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即 A+T=G+C含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T同一种生物的全部体

18、细胞 DNA 的碱基组成一样，与年龄、安康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率(A+T) / (G+C)衡量亲缘越近的生物，其 DNA 碱基组成越相近， 即不对称比率越相近(11) 探针： 在核酸杂交的分析过程中，常将挨次的核苷酸片段用放射性同位素或者荧 光标记，这种带有肯定标记的挨次的核酸片段称为探针2. 问答题(1) 某 DNA 样品含腺嘌呤 15.1% (按摩尔碱基计)，计算其余碱基的百分含量由A=15.1%，所以 T=A=15.1%，因此 G+C=69.8%，又 G=C，所以 G=C=34.9%(2) DNA 和 RNA 在化学组成、份子构造、细胞内分布和生理功能上的主

19、要区分是什么？化学组成： DNA 的根本单位是脱氧核糖核苷酸，每一份子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸， 一份子脱氧核糖和一份子含氮碱基，DNA的含氮碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤 (G)、胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)四种； RNA 的根本单位是核糖核苷酸，每一份子核糖核苷酸 包含一份子磷酸、一份子核糖和一份子含氮碱基， RNA 的含氮碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)四种。份子构造： DNA 为双链份子，其中大多数是是 链状构造大份子，也有少部份呈环状；RNA 为单链份子。细胞内分布：DNA90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等；RNA 在细胞核和细

20、胞液中都有分布。生理功能： DNA 份子包含有生物物种的全部遗传信息；RNA 主要负责 DNA 遗传信息的翻译和表达，份子量要比DNA 小得多，某些病毒 RNA 也可作为遗传信息的载体(3)简述 DNA 双螺旋构造模型的要点及生物学意义DNA 双螺旋构造的要点： DNA 份子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链 (DNA 单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋构造。螺旋中两条链的方向相反，其中一条链的方向为 53 ，另一条链的方向 35。碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧，碱基环平面与轴垂直，糖基环平面与碱基环平面呈90角。螺旋横截面的直径为 2nm，每条链相邻碱基平面之间的

21、距离为0.34nm，每 10 个核酸形成一个螺旋， 其螺距高度为3.4nm。维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键，碱基的相互结合具有严格的配对规律，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义： 双螺旋构造模型供给了DNA复制的机理， 解释了遗传物质自我复制的机制。模型是两条链，而且碱基互补。复制之前，氢键断裂，氢键断裂，两条链彼此分开， 每条链作为一个模板复制除一条的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样板的份子根底(4) DNA 的三级构造在原核生物和真核生物中各有什么特征？绝大多数原核生物的DNA 都是共价封闭的环状双螺旋，假设再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级构造。真核生物

22、中， 双螺旋的 DNA份子围绕一蛋白质八聚体进展盘绕，从构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形，三级构造由三叶草形折叠而成，呈倒 L 型。功能是将氨基酸活化搬运到核糖体，参预蛋白质的合成rRNA：细胞中含量最多(RNA 总量的 80%)，与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。在原核生物中，有5S 、16S、23S，16S的 rRNA参预构成蛋白体的小亚基，5S 和 23S的 rRNA参预构成核蛋白体的大亚基；在真核生物中，rRNA有四种 5S、5.8S、18S、28S，其中 18S 参预构成核蛋白体小亚基，其余参预构成核蛋白体大亚基(6) 简述 tRNA 的二级构造要点tRNA 的二级

23、构造呈三叶草形，包含以下区域：氨基酸承受区：包含tRNA 的 3-末端和 5-末端， 3-末端的最终三个核苷酸残基都是CCA，A 为核苷，氨基酸可与之形成酯， 该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用反密码区：与氨基酸承受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域，中间的三个核苷酸残基称为反密码子二氢尿嘧啶区：该区域含有二氢尿嘧啶T C 区：该区与二氢尿嘧啶区相对，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环(TC)由 7 个核苷酸组成，通过由 5 对碱基组成的双螺旋区(TC 臂)与tRNA 其余部份相连，除个别例外，几乎全部的tRNA 在此环中都含有 TC可变区：位于反密码去与 TC 之间，不同的 tRNA

24、 在该区域中变化较大(7) 简述核酸的主要性质一般理化性质：固体DNA 为白色纤维状固体， RNA 为白色粉末状固体，均溶于水， 不溶于一般的有机溶剂，在 70%乙醇中形成沉淀，具有很强的旋光性，DNA粘度较大，RNA 粘度小得多两性和等电点：由于核酸份子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，于是核酸具有两性性质。DNA的等电点为 4 至 4.5 ，RNA的等电点 2 至 2.5 (RNA存在核苷酸内的份子内氢键，促进电离)紫外吸取：核酸的吸取峰为260nm摆布的紫外线核酸的水解：核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成，后者可承受DNA 水解酶或者

25、RNA 水解酶，可以有选择性地 切断磷酸二酯键 (限制性核酸内切酶)或者没有选择性地切断核酸的变性：核酸的变性本质上是氢键的断裂，变成单链构造。DNA 的热变性过程而形成特别的串珠状构造，称为核小体，属于DNA 的三级构造(5)细胞内含哪几种主要的 RNA？其构造和功能是什么？是突变的，在很窄的温度区间内完成，其熔解温度满足2.44(Tm 69.3)=100(G+C；)于只有局部的双螺旋区，所以变性行为引起的性质变化不明显RNA 由细胞内的主要RNA是 mRNA、tRNA 和 rRNA。mRNA：单链 RNA，功能是将 DNA 的遗传信息传递到蛋白质合成基地核糖核蛋白体tRNA：单链核酸，但在

26、份子中的某些局部部位也可形成双螺旋构造，保守性最强。二级结核酸的复性：在适当条件下，变性核酸的互补链能够重结合成双螺旋构造，DNA的生物活性只能得到部份恢复，且消灭减色效应，将热变性的DNA 蓦地冷却时， DNA 不行能复性，缓慢冷却可以复性，份子量越大复性越困难，浓度越大，复性越困难核酸的份子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA 互补链能够形成双链或者 DNA 单链和 RNA 单链的互补区形成 DNA-RNA 杂合双链含氮碱基的性质：存在酮式-烯醇式或者氨式-亚胺式的互变异构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性 第四章 糖1. 名词解释糖：糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生

27、物或者缩聚物的总称，俗称碳水化合物 2. 问答题(1) 简述糖的功能及分类？并举例说明糖的功能：糖是生物体的能源物质，是细胞的构造组分，具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用。糖的分类：依据大小分为单糖(大约20 种)、寡糖(2-10 种)、多糖和糖缀合物。单糖依据其中碳原子的数目分为丙糖(醛糖如甘油醛， 酮糖如二羟丙酮)、丁糖 (醛糖如赤藓糖， 酮糖如赤藓酮糖)、戊糖(醛糖如核糖，酮糖如核酮糖) 、己糖(醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖假设糖、山梨糖 )、庚糖(景天酮糖)。寡糖依据所含糖基多少分为二糖 (蔗糖、麦芽糖、乳糖 )、三糖(棉子糖)六糖。多糖分为均多糖 (淀粉、糖原、甲壳素、纤维

28、素)和杂多糖(半纤维素、粘多糖)。糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类(2) )说明麦芽糖(组成淀粉的根本单位 )、纤维二糖(组成纤维素的根本单位 )所含单糖的种类、糖苷键的类型。一份子麦芽糖中含有两份子-葡萄糖 (1-C 和 4-C 上的羟基均在环平面下方)，糖苷键为 1-4 糖苷键；一份子纤维二糖中含有两份子-葡萄糖(1-C 和 4-C 上的羟基均在环平面上方)，糖苷键为 1-4 糖苷键(3) 列举出四种多糖的名称均多糖(由一种单糖聚合而成)：淀粉(有直链淀粉和支链淀粉两种，后者存在 1-6 糖苷键，两者均是植物细胞的能源储存形式)、糖原(动物及细菌的储能物质，贮存于动物的肝脏和肌肉中，构造于支链

29、淀粉类似，遇碘显红紫色 )、纤维素葡萄糖( 1-4)糖苷键连接而成的无分支的同多糖，形成植物细胞细胞壁 、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖 (1-4) 糖苷，根本单位为-葡萄糖的 2-C 上经过氨基修饰后的产物杂多糖(由几种不同的单糖聚合而成)：半纤维素(存在于植物细胞壁中的全部杂多糖的总称)、粘多糖(糖胺聚糖。是含氨基己糖的杂多糖的总称，表现为肯定的粘性和酸性， 如透亮质酸和肝素)、药物多糖(中药的有效成份)、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章 脂类及生物膜1. 名词解释脂：指由酸和醇发生脱水酯化反响形成的化合物，包括某些不溶于水的大份子脂肪酸和大份子的醇类，分为简洁脂 (不与脂肪酸结合的脂，如

30、固醇类、萜类、前列腺素 )和结合脂(与脂肪酸结合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白)2. 问答题(1)简述脂的功能。脂是生物细胞重要的储能物质，由于其具有热值高、不溶于水、易于会萃的特点 位于体表的脂类具有机械性的保护作用脂类 (磷脂酰甘油酯)是组成细胞膜的主要成份简洁的脂类在体内是维生素及激素的前体物质(2)简述生物膜的流淌镶嵌模型？生物膜分为细胞膜和细胞器膜，其共同特点是单层的生物膜 (细胞膜)是流淌的磷脂双份子层构成的连续体，蛋白质无规章地分布在磷脂双份子层中。脂类的流淌性使得生物膜具有肯定的流淌性，便利蛋白质的运动，也使得细胞可变形；膜的流淌性与脂的种类和温度有关。蛋白

31、质是选择性透过的运输通道，同时也是细胞间信息传递、识别的受体。细胞器膜的构造与细胞膜类似，但由于功能的分化而多为双层膜，内层膜消灭扩大现象，成为陈代谢的部位。第 6 章 酶1. 名词解释(1) 酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂(2) 单酶(单纯蛋白酶)：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等一般水解酶(3) 全酶(结合蛋白酶 )：含酶蛋白 (脱辅酶，打算反响底物的种类，即酶的专一性 )和非蛋白小份子物质(传递氢、电子、基团，打算反响的类型、性质 )的酶。酶蛋白与关心因子单独存在时，没有催化活力，两部份结合称为全酶(4) 辅酶：与酶蛋白结合较松、简洁脱离酶蛋白、可用透析法除去的小份

32、子有机物或者金属 离子等关心因子，如辅酶I 和辅酶 II(5) 辅基：与酶蛋白结合较为亲热、不能通过透析除去，需要经过肯定的化学处理才能与蛋白分开的小份子物质，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉 辅酶可辅基之间没有严格的界限，只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的结实程度不同(6) 单体酶： 一般是由一条肽链组成，但有的也是由多条肽链组成的酶类(胰凝乳蛋白酶，3 肽链，以二硫键连接)，一般催化水解反响(7) 寡聚酶：寡聚酶是由两个或者两个以上的亚基组成的酶，亚基可以一样也可以不同， 亚基之间以次级键结合，彼此简洁分开，多数寡聚酶在代谢中起调整作用(8) 多酶体系(多酶复合物)：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通

33、常是系列反响中 2-6 个功能相关的酶组成，有利于一系列反响的连续进展，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控(9) 酶的专一性：一种酶只能作用于一种物质物质或者构造相像的一类物质，促使其发生肯定的化学反响，这种现象称为酶的专一性。酶的专一性包括构造专一性和立体异构专一性两类。构造专一性有相对专一性包括键专一性(只能作用于肯定的键，对键两边的基团没有要求)、基团专一性(除要求肯定的键之外，对键一端的集团也有要求 ) 和确定专一性(对于底物的化学构造要求格外严格，只作用于一种底物 )两类。立体异构专一性 (超专一)指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用 (10)

34、诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的， 底物先引起酶构象的转变，使酶的催化和结合部位到达活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合，进展酶催化下的化学反响(11) 中间产物学说：当酶催化某一化学反响时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物(ES)，然后生成产物(P)，并释放酶，即 E+S ESE+P(12) 酶的活性部位：酶份子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反响的部位，有底物结合部位和催化部位组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，打算酶促反响的类型，即酶的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体(即在一级构造上相距很远，但在空间

35、构造上很近)，通常处于份子外表的一个裂缝内，具有柔韧和可运动性(13) 必需基团：必需基团指参预构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既包含活性中心的必需基团，也包括活性中心之外的必需基团(14) 酶促反响动力学：指争论酶促反响的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者表达酶的活力，后者表达影响酶的活力的因素。(15) 抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一类具有催化活性的免疫球蛋白在可变区赐予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用事先设计好的抗原依据一般单克隆抗体制备的程序获得具有催化反响活性的抗体，一般状况下这些抗体具有酶反响的特征。(16) 核

36、酶： 指具有催化活性的RNA，依据作用底物分类，分为催化份子内反响的核酶(包括自我剪接核酶和自我剪切核酶) 和催化份子间反响的核酶。所以说 RNA 是一种既能携带遗传信息，又具有生物催化功能的生物份子(17) 同工酶：指有机体内催化同一种化学反响，但其酶蛋白本身的份子构造组成有所不同的一组酶，这种酶通常由两个或者以上的肽链聚合而成，它们的生理性质及理化性质不同2. 问答题(1) 酶作为催化剂有哪些特点？酶作为催化剂的特点：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活性收到调整、掌握，有些酶需要关心因子，反响条件温顺酶和一般催化剂的共性：只能催化热力学上允许进展的反响，自身不参预反响，不

37、能转变平衡常数(2) 阐述酶的化学本质绝大多数酶的化学本质是蛋白质(只有有催化作用的蛋白质才成为酶)，少数为 RNA。单纯酶只含有蛋白质；结合酶含有蛋白质和非蛋白小份子物质，其蛋白质和关心因子单独存在时没有催化作用。关心因子可以是小份子有机化合物或者金属离子，分为辅酶和辅基两 类，辅酶可用物理方法除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常 一种酶蛋白只有与某一特定的辅酶结合才能成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种 不同的酶蛋白结合，组成具有不同专一性的全酶(3) 酶的专一性有哪几类？如何解释酶的专一性？酶的专一性分为构造专一性和立体异构专一性。构造专一性包括相对专一性和确定

38、专一性。 相对专一性包括键专一性(只作用于肯定的键，不对基团有要求) 和基团专一性 (不但对键有要求，也对基团有要求)；确定专一性指酶只作用于一种底物，对其化学构造要求格外严格。立体异构专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对映体则没有作用(4) 辅基和辅酶有何不同？在酶催化反响中它们起什么作用？辅酶与酶蛋白结合较松，简洁脱离酶蛋白，可用透析法除去小份子有机物。辅基与酶蛋白结合较紧，不能通过透析除去，需要经过肯定的化学处理才能分开酶蛋白和辅基。辅酶和辅基在酶促反响中起传递氢、电子、基团的作用，打算反响的类型和性质(5) 依据国际酶学委员会的建议，如何对酶进展统一分类和命名？

39、依据国际酶学委员会的规定，按酶促反响的类型，将酶分为6 大类： 氧化复原酶 (编号 1)、转移酶(编号 2)、水解酶(编号 3)、裂合酶(编号 4)、异构酶(编号 5)、合成酶(编号 6) 依据底物中被作用的基团或者键的特点将每一大类分成假设干个亚类，每一个亚类按 正整数挨次编号每一个亚类仍可分为亚亚类，依据正整数挨次编号依据酶在亚亚类中的 排号确定第四个数字每一个酶的分类编号由四个数字组成，中间用“. ”隔开， 并在编号之前冠以 E.C.(6) 依据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？每一大类催化的化学反响的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于那一大类酶：a.葡糖磷酸异构酶 b.蛋白酶 c

40、.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶虎魄酸脱氢酶e.淀粉酶 f.谷丙转氨酶 g.多酚氧化酶 h.胆碱转乙酰酶 i.醇脱氢酶 j.草酰乙酸脱羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶酶促反响的机理：酶促反响有酸碱催化、共价催化和金属离子催化三种机理。酸碱 催化过程中，酶瞬间向反响物供给质子或者承受质子以稳定过渡态、加速反响。共价催化 中，亲核或者亲电子催化剂能放出电子或者吸取电子并作用底物形成正电荷中心或者负电荷中心， 形成不稳定的共价中间络合物大类编号名称催化的反响A-2H+B (辅酶)A+B-2H包含编号(9) )阐述酶活性部位的组成与特点酶的活性中心由结合部位和催化部位组成，结合部位负责与底物的结合，打算酶

41、的专1 氧化复原酶类B-2H+O2BO+ H O2d. g. i.一性，催化部位负责催化底物键的断裂形成键，打算酶的催化性质。活性部位的共同特2 转移酶类A-X+BA+B-Xc. f. h.3 水解酶类A- B+ H OAOH+BHb. e. l.24 裂合酶类A-BA+Bj.5 异构酶类ABa.6 合成酶类A+B+ATPA-B+ADP (需能合成)k.(7) )试述酶催化的作用机理酶是催化剂，因此遵循一般催化剂的规律，即能加速化学反响速率，具有微量高效性；只能加速热力学上可能的反响；只能缩短平衡到达的时间，不转变平衡点；对正反响和逆反响有同等的催化作用酶加速反响的本质降低活化能：反响体系中活

42、化份子越多，化学反响速率越快。酶通过降低活化能，间接增加活化份子数，使得化学反响加速 酶的催化方式过渡态理论：在酶促反响中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之后分解成为产物和酶，反响中间产物具有比E+S 更低的能量，因此活化能降低，反响加速(8)阐述酶具有高效催化的份子机理 (阐述与酶高催化效率有关的因素 )底物和酶的接近效应和定向效应：接近效应是指底物与酶结合性成中间复合物以后， 使底物之间和底物间、酶的催化基团与底物之间集合于同一份子而使有效浓度得以极大提高，使份子间的反响变成为了近似份子内的反响，使反响速率大大增加促进底物过渡态形成的非共价作用：酶的的活性中心的某些基团或者离子可以使反

43、响 底物份子内中的某些基团的电子云密度增加或者降低，产生“电子张力”，使敏感的一端更加 敏感，底物份子发生形变，底物比较接近它的过渡态，形成相互契合的酶-底物复合物，降 低了反响活化能，使反响易于发生诱导契合学说：酶份子具有肯定的柔韧性，其作用的专一性不仅取决于酶和底物的正确结合，也取决于酶的催化基团有正确的空间取位。当底物与酶的结合部位结合时，产生相互诱导，使得酶的构象发生变化，酶与底物彻底契合，反响发生点：活性部位只占酶份子总体积相当小的一部份酶的活性部位具有三维实体，在一级构造上可能相距很远，但在空间构造上可能很接近底物和酶的活性部位有诱导契合作用酶的活性部位是位于酶份子外表的一个裂缝内

44、底物通过次级键较弱的力结合到酶上 酶的活性部位具有柔韧性和可运动性，酶变性过程中，活性部位最先被破坏(10) 影响酶催化反响速度的因素有哪些？这些因素如何影响酶促反响速度？第一，抑制剂的影响作用。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质转变而降低酶活性甚至使酶彻底丧失活性的物质。抑制剂的影响作用可分为失活作用和变性作用，失活作用指使酶蛋白变性而引起活性丧失的作用；抑制作用指使酶的必需基团的化学性质转变， 但酶未变性，而引起酶活力的降低或者丧失，分为可逆抑制作用(包括竞争性抑制作用、非 竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用 )和不行逆抑制作用，两者可以用能否使用透析、超 滤等物理方法除去抑制剂使酶复性区

45、分，可逆抑制可以用物理方法除去抑制剂，不行逆抑 制不能物理方法除去抑制剂。其次，温度对酶作用的影响。每种酶有自身的酶反响最适温度，温度的影响具有两面性，即反响速率随着温度上升而加快，但酶的蛋白质构造在高温下消灭热变性现象。第三， pH 对酶作用的影响。酶的活力受pH 的影响，在肯定 pH 下，酶表现出最大活力，高于或者低于该 pH，酶的活性均受到影响。过酸或者过碱的环境使酶的空间构造破坏， 引 起酶构象的转变，酶活性丧失；当pH 转变不是很猛烈时，酶的活性受到影响，但未变性； pH 影响维持酶空间构造的有关基团的解离第四，激活剂的影响。激活剂能够提高酶活性，大部份是无机离子或者简洁的有机物第五

46、，酶浓度的影响。在底物足够过量而其他条件固定的条件下，假设反响系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素，酶促反响的反响速率与酶的浓度成正比(11) 试写出米氏方程并加以争论V = VS1K(1 ) +1常结合，抑制剂的构造与底物类似，抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，抑制作用米氏方程：0max ，双倒数形式：K+ SV = V mSV，抑制作用争论如下表：可以通过增加底物浓度解除。其动力学特点是Vmax不变，但到达 Vmax时所需的底物浓度增m0maxmax大， Km变大并随I的增加而增加，双倒数作图直线交于纵轴。种类米氏方程双倒数形式VK斜率maxm1K11非竞争性抑制：底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合物不能分解为产物，酶活性降低，抑制剂构造与底物没有共同之处，抑制剂与酶活性部位无抑制=m