生化复习重点 (二)1.pdf

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1、生化复习重点目录第二章-2第三章-6第四章-13第五章-21第六章-22第七章-26第八章-33第九章-36第十章-41第十一章-45第十二章-51第十三章-57第十四章-60第十五章-66第十六章-69第二十章-71第二-I-一章-75第二十三章-80第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成 、组成元素：1.主要有碳（5 0%5 5%）,氢，氧，氮和硫2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，镒，钻等3 .个别蛋白质含有碘4.各种蛋白质的含氮量接近，约为16%5 .每克样品含氮克数*6.25*100=100g 样品中的蛋白质二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有20种。C

2、 O O-I 除甘氨酸外，其 他 19 种均为L-a-H3N C H 氨基酸RL-a-氨基酸的结构通式（左旋）2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缀、亮、异亮、苯、脯，甲硫（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺（3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸（4）（重）碱性氨基酸：赖，组，精三、理化性质1.两性解离：H H HI+I If|R C C O O H -R-C C O C T -*R C C O O-+N H3 NH：,NH:i静电荷+10-1P H P I阳离子兼性离子阴离子等电点:P I=l/2(pK i+pK,)2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪

3、氨酸，利用该原理可测定蛋白质含量,蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在28 0n m。3 .苗三酮反应：前三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子葡三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为5 7 0n m波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。四、肽1.肽：氨基酸可相互结合成肽 肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（一c o N H）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的竣基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽G S H：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽具有还原

4、性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，G S H可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，G S H被氧化成氧化性G S S G,在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为G S HG S H的硫基具有噬核特 性,能与外源性的噬电厂毋物L:勿，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与D N A,RN A或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽促甲状腺激素释放激素T RH1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素2）特殊结构的三肽N端的谷氨酸环化成焦谷氨酸C端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。P物 质（1 0肽）脑

5、 啡 肽（5肽）强 啡 肽（1 7肽）第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排 布，并以非共价键相连接形式a-螺 旋,B-折叠转角，无规卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区域。是由多肽链上相邻的超二级结 构 的 紧 密 相联）。形成的结构区域）亚 基（完整的三级结构）键肽 键（主）二 硫 键（次）氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键意义是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素由 一 级 结 构 决定，

6、发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于1 0,不溶于水，韧性（2）球状：水溶性较好，结构更复杂第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1 .空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。2.一级结构是功能的基础。相似的一级结构具有相似的功能。3.一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。镰刀形贫血：谷氨酸 一 缀氨

7、酸酸性 中性水溶性血红白 镰刀状，易碎二、蛋白质空间结构与功能的关系1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2 .H b氧解离曲线：H b第一个亚基与氧气结合促进第二、三个亚基与氧气结合，前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。这种一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。一个氧分子与H b亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。血红素是铁叶琳化合物，它是由4个毗咯环通过4个甲快基相连成一个环形，F e?+居于环中。（1）肌 红 蛋 白（M b）P i5是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段a-

8、螺旋结构。整条多肽链结合成紧密球状分子，氨基酸上的疏水侧链大多在分子内部，极性及电荷则在分子表面。Mb分子内部有一个袋状室血，血红素居于其中。血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。（2）血 红 蛋 白（H b）具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并结合1分子氧，因 此1分 子H b共结合4分子氧成年人红细胞中的Hb主要由两条a-肽链，两 条B-肽链组成，a链 含141个氨基酸残基，B链 含146个氨基酸残基。胎儿期主要为a备V 2,胚胎期为a 2,、Hb亚基之间通过8对盐健，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错

9、误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.肮病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。（1）细 胞 型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。（2）瘙 痒 性（致病型）：是PrP异构体，可胁迫PrPc转化为Prps）实现自我复制，并产生病理效应。四、蛋白质的理化性质:两性解离两端氨基和竣基+侧链某些基因解离若溶质pHpI蛋白质带负电荷若溶液pH=pI,为兼性离子，电荷为0等电点体内蛋白质的各种PI不同，多接近5.0紫外吸收280nm处吸光度的测定常用于蛋白质的定量缩反双蚓应呈紫色反应，用于检测蛋白质的水解程度变性破坏共价键和二硫键，若一

10、级结构未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而恢 复 活 性（复性）沉淀除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀凝固蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，若将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。若再加热紫状物变得更为坚固，不易再溶于强酸强碱中。（凝固）变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性的蛋白质易沉淀，凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。四 补 充一、氨基酸分类1.带脂肪煌侧链的氨基酸：丙，缀，亮，异亮2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫：甲硫氨酸4.亚氨基酸：脯氨酸都含有共辄双键一紫外光吸收性质含疏基：半胱氨酸含羟基：丝 苏5

11、.含酰胺基：谷氨酰胺，天 冬 酰 胺 含 竣 基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸.n r.、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N端），竣 基（竣基末端，C端）2.多肽命名：N端一C端3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H）和相邻两个a碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（P e p t i d e U n i t）4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽E g:：短杆菌肽A,短杆菌素S,缀氨霉素等三、蛋白质的分子结构1.超二级结构：即模体（m o t i f）,指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。2.组合：a a a ,B B

12、 B ,B a B （最常见）3 .E g：锌指结构：螺旋一突环一螺旋四、蛋白质空间结构与功能的关系1.血红蛋白的构象变化与结合氧（1 ）Hb与M b 一样可逆地与氧气结合，氧含Hb占总Hb的百分数随氧气浓度变化而变化。（2）Hb与Mb的氧解离曲线，前者为S状曲线，后者为直角双曲线。（3）Mb易与氧气结合，Hb与氧气结合在氧气分压较低时难。（4）Hb的氧解离曲线H b与氧气结合的S形曲线提示Hb的4个亚基与4个氧气结合时平衡常数并不相同。Hb中最后一个亚基与氧气结合后时平衡常数最大Hb中第一个亚基与氧气结合后，促进第二三个亚基与氧气结合，既而大大促进第四个亚基与氧气结合，该效应称为正协同效应。

13、协同效应定义：是指一个亚基与其配体（Hb中的配体称为氧气）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。促进正协同效应，抑制负协同效应。五、蛋白质的分离与纯化：1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。E g：硫 酸 镀 硫 酸 钠 氯 化 钠原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。（2）加入有机溶剂E g：丙 酮 正 丁 醇 乙 醇 甲 醇原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。六、蛋白质的理化性质：1.”

14、沉淀的蛋白质一定变性 X不一定。2.“变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性两者作用因素不一样。第三章核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。根据组成不同，可分为核糖核酸（R N A）和脱氧核糖核酸（D N A）。核酸DNA厂 mRNARNA JtRNArRNA第一节核酸的化学组成及一级结构核酸分子的元素组成为C,H,0,N和P,基本单位为核甘酸。（也称单核苜酸）核酸单核甘酸磷酸核 甘（脱氧核甘）戊 糖（脱氧戊糖）碱 基（喋吟碱，喀嚏碱）一、核昔酸核甘酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊 糖（脱氧戊糖）和磷酸。1 .碱基喋吟腺 喋

15、吟（A）喀碇尿 喘 咤（U）胸腺喀咤（T）鸟 喋 吟（G）胞 喀 咤（C）（1）存在于DNA分子中：A,T,C,G；存在于RNA中：A,U,C,G o（2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。2.戊糖（1）核糖构成R N A,脱氧核糖构成D N A；（2）R N A 分子较DNA分子更易发生水解，因此不如DNA稳定。3.核昔（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖背键连接成核背（脱氧核甘）。（2）核 普：A R,G R,U R,C R（3）脱氧核甘：D a r,d G R,d T R,d C R.4 .单核昔酸（1）核 甘（脱氧核甘）和磷酸酯键连接形成核甘酸（脱氧核甘酸

16、）核甘酸：A M P,G M P,U M P,C M P脱氧核甘酸：d A M P,d G M P,d T M P,d C M P.重要的核甘酸衍生物多磷酸核甘酸：N T P （核甘三磷酸），N D P （核甘二磷酸）环化核甘酸：c A M P （3，,5 -环腺甘酸）c G M P （3，,5，-环鸟甘酸）二、核酸的一级结构1.定义：核酸中核讦酸的排列顺序。由于核甘酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。2.核甘酸之间以磷酸二酯键连接形成多核甘酸链，且多核甘酸链是有方向性的。书写方法：左端标出5,末端，右侧为3,末端，例如：5 PAPCPTPG PCPT-OH3V5ACTG CT3第

17、二节DNA的空间结构和功能一、DNA的二级结构双螺旋结构模型DNA双螺旋结构的特点1.DNA分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核甘酸链组成，两链以一脱氧核甘酸磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm,形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式:A=T,C=G）,相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一 圈10对碱基。2.DNA双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.DNA双螺旋结构的多样性DNA双螺旋结构是DNA分子在水性环境和生理环境

18、下最稳定的结构，但当改变溶液的离子浓度或相对温度时一，DNA结构会发生改变。二、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装1.DNA超双螺旋结构（1）超螺旋结构：DNA双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方向相反2.原核生物DNA是环状超螺旋结构3.真核生物DNA在核内的组装真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体，DNA（约 146bp）核心颗粒r核小体 Y k m,酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。当S E时，km忽略不计）4、温度对反应速度的影响温度升高，酶促反应速度升高温度升高，可引起酶

19、的变性失活。最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。（酶的最适温度不是腋的特征性常数，与反应时间有关）注：临床应用：低温麻醉、低温保 存 菌 种。06010 20 30 40 50温 度2P5、pH对反应速度的影响 酶 活 性 受 其 反 应 环 境 的PH影 响，旦 不 同 的 酶 对 不 同 的PH有 不 同 要 求。最 适pH：酶 催 化 活 性 最 大 时 的 环 境pH 胃 蛋 白 酶 最 适PH值 是1.8；肝 精 氨 酸 酶 是9.8；多 数 酶 是 中 性（最 适pH不是酶 的 特 征 性 常 数，受 底 物 浓 度，缓 冲 液 种 类 与 浓 度，以 及

20、酶的纯度等因素影响）胃蛋白酶胆碱酯酶活性淀粉酶pH对某些酶活性的影响6、抑制剂对酶促反应速度的影响 抑 制 剂：凡 能 使 酶 的 催 化 活 性 下 降 而 不 引 起 酶 蛋 白 变 性 的 物 质 统 称 为 酶的抑制剂。抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基因相结合，从而抑制酶的催化活性。分类：不可逆性抑制剂：以共价键与的活性中心上的必需基因相结合，使酶失活，此种抑制剂不可用透析 超滤等方法去除。可逆性抑制剂：抑制剂与酶以非共价键方式结合，使酶活性降低或消失，可采用透析、超滤的方法解除，是一种可逆性结合。A.竞争性抑制作用：与底物竞争前的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间复合物。（可逆的

21、）比如：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶，磺胺药物9对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶）V m a x不变，K m值tB.非竞争性抑制作用：与酶活性中心外的必需基因结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。V m a x I ,K m值不变C.反竞争性抑制作用：抑制剂不与酶结合，反与酶和底物形成的中间产物（E S）结合，使中间产物E S的量下降。V m a x I ,K m 值 I7、激活剂对酶促反应速度的影响 激 活 剂：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。酚的激活剂大多为金属离子，如：M g+、K+、M n 2+等。必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的。非必需激活剂：激活剂不存

22、在时，酶仍有一定的催化活性。8、酶活性测定与酶活性单位酶的活性指酶的催化化学反应能力，其衡量标准是酶促反应速度。酶的比活力：比活力是表示酶纯度的较好指标。（每分钟催化l u m o l底物转化为产物所需的酶浓度）五.酶的调节,调节对象：关键酶”（酶活性调节（快）I调节方式：I酶含量调节（慢）1、酶活性调节酶原与酶原的激活 酶 原：无活性的酶的前体。酶原的激活：由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称随原的激活酶原的激活一般通过某些蛋白质酶的作用，水解一个或几个特定的肽键，致使蛋白质构象发生改变而使酶原具有活性，其实质是酶的活性中心形成或暴露 的 过 程（其过程不可逆）f -保护细胞本身的蛋白质不受

23、蛋白酶的水解破坏；生 理 意 义：t -保证了合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用。变 构 酶（别构酶）变 构 调 节：酶分子活性中心外的某一部分可以与体内一些代谢物可逆地结合,使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节酶活性的方式称为变构调节。变构效应剂：引起变构效应的代谢物称为变构效应剂。变构效应剂引起酶活性的增强或减弱，分别称变构激活作用或变构抑制作用。酶的共价修饰调节 共 价 修 饰（化学修饰）：酶蛋白肽链上的一些基因可与某些化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶活性，这一过程称酶的共价修饰。酶共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、一SH一 与一S S一、甲基化与去甲基化、腺

24、昔化与去腺昔化。2.酶的调节酶蛋白合成的诱导与阻遏随蛋白的合成量主要调节 诱 导 剂：能促进酶蛋白的基因转录，增加酶蛋白生物合成的物质为诱导剂（辅阻遏剂则相反）酶降解的调控酶蛋白质降解途径3 同工酶 溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP）-非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP和泛素）同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工醒之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。H型（心肌型）G

25、6 P+A D PeG 6 P 磷 酸 布 述j糖变位的、GC1iPnG 1 P+U T P UDPG焦 磷 酸 岬.U D P G+焦磷酶U D P G+糖原n枷 合 用 糖原n+1+U D P糖原含酶的作用只能使糖链不断延长，而不能形成新分支。糖原合成时;每增加1个葡萄糖基需消耗2分子A T P。糠席的分解代谢糖捻分解是指糖原分解为葡萄糖的过程磷酸化酶催化糖原非还原端的葡萄糖基磷酸化。生 成1一磷酸葡萄糖。反应不消耗 A T P。1一磷酸葡萄糖转变为6一磷酸葡萄糖：催化酶是葡萄糖变位酶。6一磷酸葡萄糖+H20葡 萄A6 T酸 酶 葡萄糖+p i糖原合成与分解的调节糖原合成和糖原分解途径的限

26、速酶分别是糖原合酶和磷酸化的，这两种腋的快速调节有变构调节和化学修饰两种方式。共价修饰调节变构调节糖原累积症是一类遗传性代谢病，特点是体内某些组织器官中有大量糖原堆积。血糖及其调节血液中的单糖（主要是葡萄糖）称为血糖，是糖在体内的运输形式。血糖的来源和去路来源：1、食物中的糖类被消化吸收。2、肝糖原分解3、糖异生去路：1、无氧酵解，有氧氧化2、戊糖旁路3、转化为脂肪、氨基酸4、合成糖原二、血糖水平的调节1、肝脏的调节作用2、激素对血糖浓度的调节作用A.胰岛素：1、促进肌、脂肪组织将葡萄糖转运入细胞2、加速糖原合成、抑制糖原分解3、加速糖的有氧氧化4、抑制肝内糖异生5、抑制脂肪组织中对激素敏感性

27、酯酶，减少脂肪动员胰岛素是体内唯一的降糖激素。B、胰高血糖素：1、抑制糖原合成，促进肝糖原分解2、抑制糖酵解，促进糖异生3、激活脂肪组织中对激素敏感性酯酶，加速脂肪动员是体内主要的升糖激素。C、糖皮质激素：1、促进肌蛋白分解，加强糖异生2、抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖3、对促进脂肪动员的激素有允许作用D、肾上腺素：加速糖原分解（肝 糖 原 一葡萄糖；肌糖原一 乳酸一 葡萄糖）应激状态下发挥作用。补充 糖异生由非糖物质（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程途径。一、途径：r f 葡萄糖6磷人酶 底 物 循 环6-磷酸葡萄糖-/葡萄糖J 磷酸果糖激酶“能障”的克服、4个限速

28、酶 果糖二磷酸哼 1,6-二磷酸果糖v 6-磷酸果糖磷酸果糖激酶-1/-丙酮酸竣化支路：丙酮酸陵化酶 磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶（存在于线粒体）丙酮酸+_ 磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸激酶“膜障”的克服草酰乙酸不能只有透过线粒体内膜J腺甘酸载体穿梭系统j谷氨酸/天冬氨酸载体I二 竣基载体第八章 脂类代谢脂 类 幸 旨 肪(f a t)：三酯甘油或称甘油三酯，主要功能是储能和供能。类 酯(a d u p o id)：包括磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯，可参与生物匚 膜的结构组成，细胞识别及信息传递，转变成活性类固醇化合物，调节机体代谢。重点：第4、5、6、7节第一节脂类的生理功能1.储能和供能2.维持生物膜

29、结构完整与功能正常3.保护内脏与维持体温4.参与细胞信息传递5.转变成多种重要的生理活性物质参与机体代谢调节第二节脂类的消化和吸收一、脂类的消化1.部位：小肠上段2.所需条件及酶：胆汁酸盐胰脂酶，辅脂酶，磷脂酶A 2,胆固醇酯酶二、脂类的吸收部位：十二指肠下段及空肠上段脂类消化吸收的特点1.小肠上段是脂类物质的主要消化场所，十二指肠下段及空肠上段是脂类物质消化产物的主要吸收场所2.脂类物质的消化吸收需要胆汁酸盐帮助乳化与分散3.脂类物质的消化需要多种消化酶协同作用4.消化产物经被动扩散方式吸收进入肠粘膜细胞5.被吸收的消化产物经单酰甘油途径在小肠粘膜细胞中重新合成三酰甘油6.被吸收的脂类物质在

30、血液中的运输需要载脂蛋白帮助第三节不饱和脂酸的命名和分类L 单不饱和脂酸不饱和脂酸多不饱和脂酸：含2个 或2个以上双键的不饱和脂酸第四节三酰甘油代谢一、三酰甘油的合成代谢主要合成场所是肝脏、脂肪组织和小肠。肝脏的合成能力最强，但肝脏不能贮存三酰甘油，脂肪组织既能合成、又能贮存三酰甘油合成三酰甘油的原料有甘油、单酰甘油及脂酸。合成过程需要 脂 酰CoA合成酶和脂酰CoA转移酶，分别催化脂酸活化和脂酰基的转移合成过程 单酰甘油途径：小肠合成三酰甘油的主要途径YI二酰甘油途径：主要在肝脏、肾脏肝肾等细胞还能利用游离甘油，脂肪组织缺乏甘油激酶,不能利用游离甘油。催化脂肪水解的脂肪酸有三酰甘油脂肪酶、二

31、酰甘油脂肪酶和单酰甘油脂肪酶，其中三酰甘油脂肪酶是脂动员的限速酶。激素敏感性脂肪酶（HSL）：其活性受多种激素的调控。脂解激素：能 提 高HSL的活性，促进脂动员的激素（胰高血糖素，肾上腺素和去甲肾上腺素）抗脂解激素：能降低HSL的活性，抑制脂动员的激素（胰岛素、前列腺素）二、三酰甘油的分解代谢1.脂肪动员（fat mobilization）：贮存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶作用下逐步分解成脂酸和甘油，释放入血供其他组织氧化利用的过程。脑、神经组织及红细胞等不能直接利用脂酸;脂肪组织和骨骼肌缺乏甘油,激酶不能利用甘油。2.脂酸的B一氧 化 过 程P128（1）8-氧化是脂酸最主要的氧化分解形

32、式，除脑组织和成熟的红细胞外，大多数组织都能氧化分解脂酸。肝 和 肌 肉 最活跃。（2）活化部位：线 粒 体 外 膜（长链脂酸）（3）8-氧化大致可分为：活化一一转移氧化（4）脂酸的活化（消耗了 2分 子ATP）（5）脂 酰CoA进入线粒体：脂酸B-氧化酶系分布在线粒体基质中，长链脂酰CoA不能自由通过线粒体内膜，需载体肉毒碱。（6）肉碱脂酰转移酶I和 酶II是同工随，酶I是限速酶，酶I受丙二酰CoA抑制，酶II受胰岛素抑制，胰岛素对脂酸的氧化具有直接和间接双重抑制作用。（7）脂 酰CoA的 氧 化：脱氢一一加水再脱氢一一硫 解（图8-5）P128（8）脂酰氧化的能量生成及生理意义 1分子硬脂

33、酸完全氧化可净生成120个高能磷酸键，为机体提供大量能量脂酸B-氧化也是脂酸的改造过程（9）脂酸B-氧化的特点 B -氧化过程在线粒体基质内进行氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆需要FAV,NAD,CoA为辅助因子每循环一次，生成一分子FADH2,一分子NADH,一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA（1 0）脂酸的特殊氧化形成奇数碳脂酸的氧化3-氧化在肝微粒体中进行，由加单氧酶或称混合功能氧化酶催化 a-氧化 在微粒体中由加单氧酶或脱竣酶催化生成a-羟脂酸或少一个碳原子的脂酸的过程（主要在脑中）不饱和脂酸的氧化：在线粒体中的氧化需要特异性烯脂酰CoA顺反异构酶

34、（天然的不饱和的脂肪酸 为顺式的脂肪酸,但是8 氧化是方式的脂肪酸）3.酮体的生成与利用岫（kcetone bodies）指脂酸在肝脏中进行正常分解代谢所生成的乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮的总称。（1）酮体的生成：以乙酰CoA为原料，在肝线粒体内，经三步反应：乙酰乙酰CoA的生成 HMG CoA的生成酮体的生成限速酶：HMG-CoA合成酶（羟 B-甲基戊二酰C o A）（2）酮体的利用：在脑、心、肾和骨骼肌等肝外组织细胞线粒体中，酮体利用酶类的活性很强，肝外组织是利用酮体最主要的场所。需要的酶：琥珀酸CoA转硫酶、乙酰乙酸硫解酶、乙酰乙酸硫激酶（3）酮体生成的意义：在正常情况下，酮体是肝脏输出能

35、源的一种形式。在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。（4）酮体生成的调节：饱食和饥饿的影响a.饱食状况下酮体生成减少b.饥饿状况下生成增多丙二酰CoA对生酮作用的调节：丙二酰CoA合成增加，酮体生成减少三、脂酸的合成代谢（表 8-3）部位：肝、肾、脑、肺、乳腺、小肠及脂肪组织脂酸的合成体系：胞液体系、内质网体系和线粒体体系L软脂酸的生成（1）原料：乙酰 CoA、ATP、N A D P H、HCO3-部位：肝（主要）、脂肪组织等（2）脂酸合成关键酶：乙酰CoA竣化酶，催化脂酸生物合成的限速反应，分布干细胞液（3）脂酸合成酶系 大肠杆菌：多酶复合体（七种酶蛋白聚合在一起）高等动物：

36、多 功 能 酶（-个基因编码的一条多肽链）（4）脂酸合成过程：从乙酰C o A及丙二酰C o A合成长链脂酸，是一个重复加成过程，每次延长2个碳原子。启动装载缩合加氢脱水再加氢硫解（经过7次循环，消 耗1乙酰C o A,7丙二酰C o A、7 A T P和1 4 N A D P H+H+,即生 成1分子软脂酰A C P）2.软脂酸的加工改造（1）碳链长度的加工改造：内质网碳链延长系统 线粒体碳链延长系统 脂酸碳链的缩短（2）饱和度的加工改造四、多不饱和脂酸的重要衍生物1 .前列腺素（P G）：生理功能：P G E 2诱发炎症，促局部血管扩张P G E 2、P G A 2使动脉平滑肌舒张而降血压

37、P G E 2、P G b抑制胃酸分泌，促进胃肠平滑肌蠕动P G E 2”是卵巢平滑肌收缩引起排卵，使子宫体收缩加强促进分娩2.血栓素（T X A 2）P G F 2、T X A 2强烈促血小板聚集，并使血管收缩促血栓形成,P G b、P G I 3对抗他们的作用。T X A 3促血小板聚集，较T X A 2弱得多。3.白三烯（L T）L T C 4、L T D 4及L T E 4被证实是过敏反应的慢反应物质L T D 4还使毛细血管通透性增加L T B 4还可调节白细胞的游走及趋化等功能，促进炎症及过敏反应的发展二十碳多不饱和脂酸衍生物的合成途径 环加氧酶途径 产物：PG与T XL线性加氧酶

38、途径 产物：L T五：血浆脂蛋白代谢P 15 3第九章氨基酸代谢第一节蛋白质的营养作用蛋白质的营养价值评定失误蛋白质的三个营养价值指标（看下就行）1.蛋白质的含量：一种食物的蛋白质含量多少是评定其营养价值的重要前提。2.蛋白质的消化率：蛋白质的消化率受人体和食物两方面多因素的影响。3.蛋白质的利用率：也称蛋白质的生理价值或生物价，是指食物蛋白质消化吸收后在体内被利用的程度。营养必需氨基酸（名词解释）：是指体内需要而又不能自身合成，必需由食物供应的氨基酸。人体内的8种营养必需氨基酸：缀氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖 氨 酸（选择题）辅助记忆法：“笨 蛋来宿舍借凉席

39、”（苯丙）（赖）（苏）（色）（缀）（亮）第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化人体氨基酸主要来源于食入蛋白的消化、吸收。食物蛋白质在胃、小肠及肠粘膜细胞中经一系列酶促反应水解生成氨基酸及小分子肽的过程称为蛋白质的消化。1.胃的消化（略）2.小肠的消化小肠是蛋白质消化的主要场所，小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成，胰液中的蛋白酶基本分为内肽酶（endopeptidase）与外肽酶（exopeptidase）两大类。二、氨基酸的吸收氨基酸的吸收主要是在小肠中进行，一般认为氨基酸的吸收主要有主动转运和 丫一谷氨酰基循环两种方式。两者均是一个耗能的主动吸收过程。1.氨基酸吸收载体人体内的4

40、种不同类型的氨基酸载体：中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸和甘氨基酸载体。2.丫一谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽起作用的，称为丫 一谷氨酰基循环。其中反应过程首先由谷胱甘肽对氨基酸转运，其次是谷胱甘肽再合成,由此称为一个循环。（课 本 P 1 4 5 图 9-2）3.肽的吸收肽的吸收也是一个耗能的主动吸收过程，吸收作用在小肠近端较强。三、蛋白质的腐败作用在大肠肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化的蛋白质和未吸收的氨基酸的分解作用，称为蛋白质的腐败作用。1 .胺类生成（了解）肠道细菌的蛋白酶将蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱竣基作用

41、，产生胺类。1、氨 的 生 成（了解）人体肠道中氨的来源主要有两个：一个是未吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成；另一个是血液中的尿素渗入肠道黏膜，受肠道细菌尿素酶的水解而生成氨。2、其他有害物质生成（了解）除了胺类和氨类以外，通过腐败作用还可以产生其他有害物质。第三节 氨基酸的一般代谢（重点）一、氨基酸代谢库 P146图（重点）体内氨基酸的主要功能：合成蛋白质、多肽，也可以转变成其他含氮物质。蛋白质转换更新蛋 白 质 寿命常用半 寿 期 表 示，即蛋 白 质 降 低 其 原 浓 度 二 半 所 需 时 间2（名词解 释）转 换 更 新 的 生 理 意 义：（1）影 响 物 质 代 谢 及

42、 生 理 功 能；（2）清 除 损 伤、异 常 蛋 白 质。降解途径a）不 依 赖ATP在 溶 酶 体 进 行（主 要 降 解 细 胞 外 来 的 蛋 白 质，膜 蛋 白，长命,内蛋白）I广 泛素化b）依 赖ATP和 泛 素（在 不 含 溶 璘%侬 渤 鲤 要X 共同作用（降 解 异 常 蛋 白 质，短 命 蛋 白）L蛋白酶体二、氨基酸脱氨基作用1.脱氨基作用转氨基作用I 专 一 性（只 能 专 一 的 转 氨 酶 催 化）酶：转 氨 酶（催化某一 A A的a 氨 基 酸 转 移 到 另 一 种a 一酮酸的酮基上生成新相 应 的 氨 基 酸 和a-酮 酸）转氨基作用体 内 非 必 经A A的重

43、要合成途径丙 氨 酸 氨 基 转 移 酶 和 天 冬 氨 酸 转 移 酶（ALT和AST）最重要辅 酶：VBb的 磷 酸 脂，即 磷 酸 毗 哆 醛（与 磷 酸 毗 哆 胺 相 互 转 变 起 着 传 递 氨 基 作 用）2.氧化脱氨作用一 氨 基 酸 氧 化 酶（不 重 要）L-谷 氨 酸 脱 氢 酶（分 布 于 肝、肾、脑 等 组 织）（不 需 要 脱 氢）（辅 酶：NAD+或NADP+）催 化L-谷 氨 酸 氧 化 脱 氨 生 成a 酮 戊 二 酸）（反 应 可 逆，一般偏向 谷氨酸合成）GTP与ATP是 此 酶 抑 制 剂，不 足 时 谷 氨 酸 加 速 氧 化 脱 氨，这 对A A氧

44、化供能 起 重 要 作 用。过程:3.联 合 脱 氨 基 作 用（肝 肾 等 组 织 中 进 行）嚎 吟 核 甘 酸 循 环 脱 去 氨 基（存 在 于 肌 肉）涉 及 第 十 章 的 核 甘 酸 代 谢，可 以 看 成 另 一 种 形 式 联 合 脱 氨。注：实 际 上 就 是 转 氨 基 作 用+核 甘 酸 代 谢 一 达到脱去氨基三、a-酮酸的代谢 a 酮酸+氨基化-非必须氨基酸1.脱氢 转变I AA !酮酸-糖、酮 体（脂类）生糖氨基酸 生酮氨基酸（赖亮）亮，苯丙，色，酪。苏2.氧化供能生糖兼生酮氨基酸（异第四节 氨的代谢1.氨：有毒，进入血液形成血氨，过高会引起脑功能紊乱，与肝性脑病

45、的发病有关。2.来源：AA脱 氨（主要）肠道肾脏来源3.转运（1）丙氨酸一葡萄糖循环运送至肝/氨（合成尿素）AA转氨给丙酮 酸 一 丙氨酸-A=T A=U。8 .电子显微镜下观察原核生物的转录可看到羽毛状图形，是由于多个转录同时进行，说明转录和翻译同步高效率地进行。9 .依赖R h o因子的转录终止(1)|P因子|是由相同亚基组成的六聚体蛋白质,亚基分子质量46 k D,具有叵|酶活性和解螺旋酶(h e l i c a s e)的活性。(2)R N A3,端由较丰富的C,或有规律地出现C碱基。P因子能结合R N A,尤以对|p o l y C的结合力最强(3)P因子和R N A聚合酶结合后都可

46、发生构象变化，从而使R N A聚合前停顿，解螺旋酶的活性使D N A/R N A杂化双链分离，利于产物从转录复合物中释放。10.非依赖R h o因子的转录终止接近终止区的一段碱基可形成鼓槌状的茎环(s t e m-l o o p)或称发夹(h a i r p i n)形式的二级结构。在模板链上靠近终止处有多个T,因此转录产物R N A的3,末端。常有多个连续的U。|茎环这种二级结构式阻止转录继续向下游推进的关键。其机理为：一是R N A分子形成茎环结构后，可能改变了 R N A聚合酶的构象。11.转录起始点的上游区段真核生物转录起始点的卜 30b p 区段多有典型的“AT A序列,称为Ho g

47、 ne s s 盒或 T AT Ab o x,通常认为这就是启动子的核心序列。这些在D N A分子上的序列(包括 T AT A),统称为顺式作用元件(c i s-a c t i ng e l e me nt)。还有远离受影响的基因而调控转录的D N A序列，称为增强子(e nh a nc e r)。12.转录因子能直接、间接辨认和结合转录上游区段D N A或R N A聚合酶的蛋白质，统称为反式作用因子(t r a ns-a c t i ng f a c t o r)第 四 节 RNA的转录后加工1.转录生成的R N A是初级转录产物(p r i ma r y t r a ns c r i p

48、t s)在真核生物种，几乎所有的初级产物都需经过一定程度的加工(p r o c e s s i ng),也称为转录后修饰(p o s t-t r a ns c i p t i o na l mo d i f i c a t i o n),才能成为成熟的 R N A,具有活性。2.真核生物mR N A的初级转录产物是h nR N A,称为杂化核R N A(h e t e r o-nu c l e a rR N A),需进行剪接(s p l i c i ng)以及对5,-端和3,-端(首、尾部)的修饰，才能成为mR N Ao3.h nR N A：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔但

49、又相互连接镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因(s p l i t g e n e)。通常把断裂基因中的编码和非编码序列称为外显子(e x o n)和内含子(i n t r o n)。第 I I I 类内含子,大多数的m RN A基因含此类内含子，在形成套索结构后被除去。4.含子功能(1)内含子是在进化中出现或消失的。内含子有利于物种的进化选择。(2)内含子在基因表达中有调控功能。现在已知某些遗传性疾病，其变异是发生在内含子而不在外显子。有些内含子在调控基因表达的过程中起作用。5.s n RN A(s m a l l n u c l e a

50、 r RN A)它是核内小RN A,s n RN A 和核内蛋白质组成小分子核糖核蛋白体(s m a l 1n u c l e a r r i b o n u c l e o p r o t e i n,s n RN P),作为 RN A 剪接的场所。6.m RN A 剪接(m RN A s p l i c i n g)剪接体(s p l i c e s o m e)是 s n RN P 和 h n RN A 结合，使内含子形成套索并拉近上、下游外显子距离的复合体。(1)内含子5 和 3 端的边界序列分别与Ul、U2 的s n RN A 配对，使 s n RN P 结合在内含子的两端；(2)U