生物化学名词解释及简答题中学教育中考中学教育中学课件.pdf

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1、生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成 NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成 COO，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和 PH 值为氨基酸的等电点。3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个

2、氨基酸的 a 羧基与另一个氨基酸的 a 氨基，通过脱去一分子的 H2O所形成化学键（-CO NH-）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织 蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。2.调节身体功能 3.供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧

3、失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的 PH、温度等温和的条件。4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、

4、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将

5、底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及SH与SS的互变等。10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？存传递与

6、表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构答

7、：化学反应的速度随温度增高而加快。但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般地说，温度每升高 10，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒 v 形或倒 u 形曲线。11、糖的主要生理功能是什么？答：糖是自然界最丰富的物质之一，人体每日摄入的糖比蛋白质、脂肪多，占到食物总量的百分之五十以上，糖是人体能量的主要来源之一，以葡萄糖为主供给机体各种组织能量，1 克葡萄糖完全氧化分解可产生 2840j/mol 的能量，除了供给机体能量以外，糖也是组成人体组织结构的重要成分：与蛋白质结合形

8、成糖蛋白构成细胞表面受体、配体，在细胞间信息传递中起着重要作用；与脂类结合形成糖脂是神经组织和细胞膜中的组成成分；还有血浆蛋白、抗体和某些酶及激素中也含有糖。糖的基本结构式是(CH2O)n，故也称之为碳水化合物 12、血糖的来源与去路是什么？答：血糖的来源有：食物中的糖类物质经消化吸收进入血中，这是血糖的主要来源；肝贮存的糖原分解成葡萄糖入血，这是空腹时血糖的直接来源；在禁食情况下，以甘油、某些有机酸及生糖氨基酸为主的非糖物质，通过糖异生作用转变成葡萄糖，以补充血糖。血糖的去路有：葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能，这是血糖的主要去路；餐后肝、肌肉等组织可将葡萄糖合成糖原，糖原是糖的贮存形式；转

9、变为非糖物质，如脂肪、非必需基酸等；转变成其它糖及糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖、糖醛酸等；当血糖浓度高于 8.9mmol/L（160mg/100ml）时，则随尿排出，形成糖尿。正常人血糖虽然经肾小球滤过，但全部都被肾小管吸收，故尿中糖极微量，常规检查为阴性。只有在血糖浓度高于 8.9mmol/L，即超过肾小管重吸收能力时，尿糖检查才为阳性。糖尿多见于某些病理情况，如糖尿病等。13、糖异生的原料、途径及其关键酶是什么？答：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质主要有生糖氨基酸(甘、丙、苏、丝、天冬、谷、半胱、脯、精、组等)、有机酸(乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中各种羧酸等)和甘

10、油等。不同物质转变为糖的速度不同。14、糖有氧氧化的生理意义是什么？存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材

11、料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构答：1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1 个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成 2 个分子 ATP，而有氧氧化可净生成 38 个 ATP，其中三羧酸循环生成 24 个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于 ATP分子中，因此能的利用率也很高。2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰辅酶 a，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实

12、际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内 2/3 的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的枢纽，因糖和甘油在体内代谢可生成-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。15、简述磷酸戊糖途径的生理意义 答：1.5-磷酸核糖的生成，此途径是葡萄糖在体内生成 5-磷酸核糖的唯一途径，故命名为磷酸戊糖通路，体内需要的 5-磷酸核糖可通过磷酸

13、戊糖通路的氧化阶段不可逆反应过程生成，也可经非氧化阶段的可逆反应过程生成，而在人体内主要由氧化阶段生成，5-磷酸核糖是合成核苷酸辅酶及核酸的主要原料，故损伤后修复、再生的组织(如梗塞的心肌、部分切除后的肝脏)，此代谢途径都比较活跃。2.NADPH+H 与 ANDH 不同，它携带的氢不是通过呼吸链氧化磷酸化生成 ATP，而是作为供氢体参与许多代谢反应，具有多种不同的生理意义。(1)作为供氢体，参与体内多种生物合成反应，例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成，都需要大量的 NADPH+H，因此磷酸戊糖通路在合成脂肪及固醇类化合物的肝、肾上腺、性腺等组织中特别旺盛。(2)NADPH+H是谷胱甘肽还

14、原酶的辅酶，对维持还原型谷胱甘肽的正常含量，有很重要的作用，G-SH能保护某些蛋白质中的巯基，如红细胞膜和血红蛋白上的 sh 基，因此缺乏 6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，因 NADPH+H 缺乏，G-SH含量过低，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。(3)NADPH+H参与肝脏生物转化反应，肝细胞内质网含有以 NADPH+H 为供氢体的加单氧酶体系，参与激素、药物、毒物的生物转化过程。存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零

15、时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构(4)NADPH+H参与体内嗜中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用。16、生物氧化的主要特点是什么？答：指物质在生物体内的氧化过程，亦即物质在体内进行的氧化还原反应，主要指糖、脂肪、蛋白质在体内分

16、解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程。生物氧化是在机体中 pH 近中性、37、温和的水溶液环境中，由酶催化而逐步进行的过程；体内 CO2来自有机酸脱羧反应，而底物脱下的氢经电子传递过程最后与氧结合生成 H2O氧化时能量逐步释放，有利于捕获大部分能量用于 ATP 生成。17、什么是高能化合物，体内最重要的高能化合物是什么？答：高能化合物 ：磷酸酯类化合物在生物体的能量转换过程中起者重要作用。许多磷酸酯类化合物在水解过程中都能够释放出自由能。一般将水解时能够释放 21 kJ/mol（5 千卡/mol)以上自由能（G -21 kJ/mol）的化合物称为高能化合物。ATP 是生物细胞中最重要的

17、高能磷酸酯类化合物 18、简述 ATP 的生成方式 答：体内 ATP生成有两种方式(1)底物水平磷酸化 底物分子中的能量直接以高能键形式转移给 ADP生成 ATP，这个过程称为底物水平磷酸(二)氧化磷酸化 氧化和磷酸化是两个不同的概念。氧化是底物脱氢或失电子的过程，而磷酸化是指 ADP与 PI 合成 ATP的过程。在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的，即氧化释放的能量用于 atp 合成，这个过程就是氧化磷酸化，氧化是磷酸化的基础，而磷酸化是氧化的结果,由于底物分子内原子的重新排列，使能量集中，产生高能键。然后，把底物分子中的高能磷酸键的能量直接转交给 ADP而最终生成

18、 ATP，将此过程称为底物水平磷酸化。呼吸链递电子氧化释能与 ADP磷酸化成 ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，是体内生成 ATP的最主要方式。19、名词解释：呼吸链、氧化磷酸化 答：呼吸链是由一系列的递氢体和递电子体按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有 ATP生成。吸链递电子氧化释能与 ADP磷酸化成 ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，是体内生成 ATP的最主要方式。存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放

19、质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构 20、脂类的生理功能是什么？答：脂类分为两大类，即脂肪和类脂(一)脂肪：贮存能量和供给能量是脂肪最重要的生理功能。脂肪组织还可起

20、到保持体温，保护内脏器官的作用。(二)类脂：是生物膜的主要组成成分是脂肪酸盐和维生素 D3以及类固醇激素合成的原料，对于调节机体脂类物质的吸收，尤其是脂溶性维生素(A，D，E，K)的吸收以及钙磷代谢等均起着重要作用。21、脂类消化吸收的特点是什么？答：正常人一般每日每人从食物中消化 60?50 克的脂类，其中甘油三脂占到 90%以上，除此以外还有少量的磷脂、胆固醇及其酯和一些游离脂肪酸。食物中的脂类在成人口腔和胃中不能被消化，这是由于口腔中没有消化脂类的酶，胃中虽有少量脂肪酶，但此酶只有在中性 ph 值时才有活性，因此在正常胃液中此酶几乎没有活性(但是婴儿时期，胃酸浓度低，胃中 ph 值接近中

21、性，脂肪尤其是乳脂可被部分消化)。脂类的消化及吸收主要在小肠中进行，首先在小肠上段，通过小肠蠕动，由胆汁中的胆汁酸盐使食物脂类乳化，使不溶于水的脂类分散成水包油的小胶体颗粒，提高溶解度增加了酶与脂类的接触面积，有利于脂类的消化及吸收。在形成的水油界面上，分泌入小肠的胰液中包含的酶类，开始对食物中的脂类进行消化，这些酶包括胰脂肪酶，辅脂酶，胆固醇酯酶和磷脂酶 a2。22、酮体的生成和利用是什么？答：.酮体的生成：以乙酰 CoA为原料，在肝细胞线粒体内经酶催化先缩合生成 3 羟 3 甲基戊二酸单酰 CoA（HMGCoA），再经裂解而生成酮体。HMG 辅酶 A合酶是酮体合成的关键酶.除肝以外，肾也含

22、有生成酮体的酶体系。肝脏有生成酮体的酶，但缺乏利用酮体的酶。肝产生的酮体需经血液运输到肝外组织进一步氧化分解.酮体的利用：在肝外组织细胞的线粒体内，羟丁酸和乙酰乙酸可被氧化生成 2 分子乙酰 CoA。乙酰 CoA 进入三羧酸循环被彻底氧化。23、简述脂酸合成的基本过程 答：体内的脂肪酸大部分来源于食物，为外源性脂肪酸，在体内可通过改造加工被人体利用。同时机体还可以利用糖和蛋白转变为脂肪酸称为内源性脂肪酸，用于甘油三酯的生成，贮存能量。合成脂肪酸的主要器官是肝脏和哺乳期乳腺，另外脂肪组织、肾脏、小肠均可以合成脂肪酸，合成脂肪酸的直接原料是乙酰 COA，消耗 ATP 和 NADHP，首先生成十六碳

23、的软脂酸，经过加工生成人体各种脂肪酸，存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变

24、性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构合成在细胞质中进行。24、简述胆固醇在体内的转变 答：胆固醇在体内不被彻底氧化分解为 CO2和 H2O，转变为多种具有重要生理作用的物质，在肾上腺皮质可以转变成肾上腺皮质激素；在性腺可以转变为性激素，如雄激素、雌激素和孕激素；在皮肤，胆固醇可被氧化为 7-脱氢胆固醇，后者经常紫外线照射转变为维生素 D3；在肝脏，胆固醇可氧化成胆汁酸，促进脂类的消化吸收。25、载脂蛋白的主要生理功能是什么？答：的生理功能有：组成载脂蛋白并维持其结构的稳定性与完整性。apoI可以激活卵磷脂胆固醇酰基转移酶（LCAT）的活性。ApoA可作为HDL 受体的配体，apoI生理

25、功能是：维持 HDL 结构，激活肝脂酶，ApoB100的生理功能有：合成装配和分泌富含甘油三酯的 VLDL；是 LDL 的结构蛋白。LDL 受体的配体，并可调节 LDL 从血浆中的清除速率。ApoC 族生理功能有：同磷脂相互作用，维持脂蛋白结构：在溶液中呈特殊的立体双性离子，带负电荷的酸性氨基酸与磷脂带正电荷的基团作用，具有很强的磷脂结合活性。由于与磷脂的相互作用，使 ApoC 族的 -螺旋结构增加，而磷脂的单个酯酰链的运动则受到限制，从而影响磷脂从凝胶态到液晶态的转变，两者作用的结果，从而固系了脂蛋白的结构；对酯酶有激活作用，HDL 的磷脂在流动性增加时，ApoC通过 HDL 脂层表面后促进

26、了 LCAT 的催化作用；ApoC可以激活 LPL，ApoE 生理功能有：是 LDL 受体的配体，。26、蛋白质的互补作用是什么？答：植物性蛋白质中各种氨基酸的含量和组成比例与人体需要相比总有些不足。由于各种植物性蛋白质的氨基酸含量和组成各不相同，因而可以通过植物性食物的互相搭配，取长补短，来使其接近人体需要，提高其营养价值。这种食物搭配的效果叫做蛋白质的互补作用。在实际生活中我们也常将多种食物混合食用，现在我们知道了这样做不仅可以调整口感，还十分符合营养科学的原则。例如，谷类食物蛋白质内赖氨酸含量不足，蛋氨酸含量较高，而豆豆类食物的蛋白质恰好相反，混合食用时两者的不足都可以得到补偿。27、蛋

27、白质消化吸收的特点是什么？答：食物蛋白质经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段，随食糜流入小肠，触发小肠分泌胰泌素。胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠，中和胃内容物中的盐酸。pH 达 70 左右。同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽，以刺激胰腺存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为

28、零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构分泌一系列胰酶酶原，其中有胰蛋白酶原。胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。在十二指肠内，胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用，转变成有活性的胰蛋白酶，催化其他胰酶原激活。这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。小肠内生

29、成的短肽由羧肽酶从肽的 C 端降解，氨肽酶从 N 端降解，如此经多种酶联合催化，食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。游离氨基酸进入血液循环输送到肝脏 28、简述体内氨的来源与去路 答：体内氨有三个主要的来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。1氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。胺类的分解也可以产生氨。2、正如前述，肠道吸收的氨有两个来源，即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。肠道产氨的量较多，每日约 4g。肠内腐败作用增强时，氨的产生量增多。NH3比 NH4+易于穿过细胞

30、膜而被吸收；在碱性环境中，NH4+偏向于转变成 NH3。因此肠道 pH 调碱时，氨的吸收加强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性肥皂水灌肠，就是为了减少氨的吸收。3肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和 NH3，这部分氨分泌到肾小管腔中主要与尿中的 H+结合成NH4+，以铵盐的形式由尿排出体外，这对调节机体的酸碱平衡起着重要作用。酸性原有利于肾小管细胞中的氨扩散人尿，但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。由此，临床上对因肝硬化而产生腹水的病人，不宜使用碱性利尿药，以免血氨升高。氨的转

31、运：氨是有毒物质。各组织中产生的氨如何以无毒性的方式经血液运输到肝合成尿素或运至肾以铵盐形式随尿排出？现已阐明，氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的。NH3去路：鸟氨酸循环详细过程尿素合成的调节高血氨症和肝性脑病 29、一碳单位的生物学意义是什么？答：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。其代谢的辅酶是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成,例如甲基、甲烯基、甲酰基 1.一碳单位是合成嘌呤和嘧啶的原料，在核酸生物合成中有重要作用。如 n5n10chfh4 直接提供甲基用子脱氧核苷酸 duMP向 dTMP的转化。n10-cho-fh4 和 n5n10

32、-ch=fh4 分别参与嘌呤碱中 c2，c3 原子的生成。2.sam 提供甲基可参与体内多种物质合成。例如肾上腺素、胆碱、胆酸等。30、简述核酸的碱基组成 答：核苷酸中的碱基均为含氮杂环化合物，它们分别属于嘌呤衍生物和嘧啶衍生物。核苷酸中的嘌呤碱(purine)主要是鸟嘌呤(guanine,g)和腺嘌呤(adenine,a)，嘧啶 碱(pyrimidine)主 要 是 胞 嘧 啶(cytosine,c)、尿 嘧 啶(uracil,u)和 胸 腺 嘧 啶存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解

33、成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构(thymine,t)。DNA 和 RNA 都含有鸟嘌呤(g)、腺嘌呤(a)和胞嘧啶(c)；胸腺嘧啶(t)一般而言只存在于 DNA 中，不

34、存在于 RNA 中；而尿嘧啶(u)只存在于 RNA 中，不存在于 DNA 中核酸中五种碱基中的酮基和氨基，均位于碱基环中氮原子的邻位，可以发生酮式一烯醇式或氨基亚氨基之间的结构互变。这种互变异构在基因的突变和生物的进化中具有重要作用有些核酸中还含有修饰碱基(modified component)，(或稀有碱基，unusual com ponent)，这些碱基大多是在上述嘌呤或嘧啶碱的不同部位甲基化(methylation)或进行其它的化学修饰而形成的衍生物。一般这些碱基在核酸中的含量稀少，在各种类型核酸中的分布也不均一。DNA中的修饰碱基主要见于噬菌体 DNA，如 5-甲基胞嘧啶(m5c)，5

35、-羟甲基胞嘧啶hm5c；RNA 中以 TRNA 含修饰碱基最多，如 1-甲基腺嘌呤(m1a)，2，2 一二甲基鸟嘌呤(m22g)和 5，6-二氢尿嘧啶(dhu)等。核酸中的碱基是含氮杂环化合物，有两类：嘌呤与嘧啶。其中，嘌呤分为腺嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶有胞嘧啶、胸嘧啶和尿嘧啶。DNA 分子中含有前四种碱基；RNA 分子中除胸腺嘧啶由尿嘧啶代替外，其余与 DNA 相同。31、DNA 的一级结构是什么？双螺旋结构的要点是什么？答：核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸，DNA 的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，双

36、螺旋结构模型的要点是：DNA 分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链围绕同一中心轴构成的双螺旋结构。在两条链中，辛水的磷酸与脱氧核糖通过 3,5 磷酸二酯键相连而成的骨架位于螺旋外侧。脱氧核糖平面与碱基平面垂直，碱基位于螺旋的内侧 双螺旋的直径为 2nn，碱基平面与螺旋的纵轴垂直两条多核苷酸链通过碱基之间形成的氢键联系在一起。32、RNA 的分类有哪些？答：细胞核和胞液 线粒体 功能 核蛋白体 RNA rRNA mt tRNA 核蛋白体组成成分 信使 RNA mRNA mt mRNA 蛋白质合成模板 转运 RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸 不均一核 RNA hnRNA 成熟 mRNA

37、 的前体 小核 RNA snRNA 参与 hnRNA 的剪接、转运 小胞浆 RNA scRNA/7sl-RNA 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成 存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质

38、在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构 33、简述核酸的紫外线吸收 答：核酸分子中的碱基都含有共轭双键，在 260nm波长处有最大紫外线吸收。可以利用核酸的这一特性对溶液中核酸的含量进行定量分析。34、人体内嘌呤分解的终产物是什么？答：是尿酸。35、TMP是怎样合成的？答：TMP是由脱氧尿嘧啶核苷酸经甲基化生成。36、名词解释：基因、基因表达、逆转录、翻译 答：基因是具有功能的 DNA 片段；基因中包含的遗传信息通过转录及翻译合成各种 RNA 和蛋白质的过程称基因表达；逆转

39、录是某些病毒以 RNA 做为模板指导 DNA 的合成；翻译是编码蛋白质的基因表达的第二步，是生物体内最复杂的生化过程。蛋白质生物合成是指以mRNA 为模板合成蛋白质，由于 mRNA 中的遗传信息是从基因中转录而来，包含在核苷酸序列之中，而蛋白质生物合成是要将核苷酸链中的遗传信息表达为氨基酸构成的多肽链，因此又称为翻译 37、DNA 复制的保真性是指什么？答：DNA 聚合酶在复制延长中能正确选择底物核苷酸，使之与模板核苷酸配对。38、引物酶和引发体的作用是什么？答：引物酶的作用是催化引物的合成，它能在复制起始位点按照与模板碱基互补的原则合成短片段 RNA。引物酶与 DnaB蛋白及单链模板结合，构

40、成引发体，随着 RNA 引物的合成和 DNA 聚合酶的加入，在复制起始部位两侧形成两个制叉，复制进入延长阶段。39、蛋白质生物合成体系中三种 RNA 的作用是什么？答：mRNA 是翻译模板，它的编码序列中的密码子顺序决定了合成到肽链中氨基酸的顺序；tRNA和相应的氨基酸结合，生成氨基酸 tRNA,起识别密码子和供应氨基酸合成肽链的结合器作用；核蛋白体是蛋白质合成场所。在蛋白质的生物合成过程中，tRNA 起着运输氨基酸和“接合器”的作用。40、简述原核基因与真核基因结构的特点 答：原核基因只没有内含子，并且原合生物的功能相关的基因组合在一 起，形成操纵子；真核基因的结构包括调控区和编码区。41、

41、操纵子各部分的功能是什么？答：启动子和操纵序列是调控区，它们分别可以与 RNA 聚合酶和调节蛋白结合，结构基因编码功能相关的蛋白质，终止子介导转录终止。42、名词解释：癌基因、抑癌基因、生长因子 答：癌基因是指能在体外引起细胞转化、在体内诱发肿瘤的基因；抑癌基因是一类抑制细胞过度生长增殖从而节制肿瘤形成的基因；生长因子是一类能促进靶细胞增殖生长等细胞效应的多肽类物质。存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液

42、和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构43、生长因子的作用方式是什么？答：通过与质膜上特异的受体相互作用将信息传递至细胞内，对靶细胞生长增殖起调节作用。44、名词解释：基因工程、克隆、基因重组 答：基因工程是包括在分子水平上按照人们的设计对基因进行人工操作，使基

43、因得以改造、扩增和表达等一系列技术；克隆是指通过无性繁殖所产生的与亲代完全相同的子代群体；细胞内发生的基因组中 DNA 顺序的重新排列组合称为基因重组。45、载体的共同特征是什么？答:(1)本身是一个复质子,能进行自我复制；（2）分子量小，易于操作和易于得到完整分子；（3）具有选择性标记，导入宿主细胞后有可辨认的表型特征；（4）有多种限制性内切核酸的单一切割位点，既多克隆位点，且这些位点位于可检测表型的基因内；（5）有一定的非必要区，既可插入外源DNA 不影响其复制的区段。46、简述目的基因的获取途径 答：（1）直接分离法：（2）从基因文库中筛选；（3）逆转录法：（4）化学合成法；（5）PCR

44、 扩增法 47、组成糖蛋白的单糖各类有哪些？答：葡萄糖、半乳糖、甘露糖、N-乙酰葡糖胺、岩藻糖和 N-乙酰神经氨酸。48、糖蛋白寡糖链的功能有哪些？答：寡糖链常参与组成某些分子的抗原性成分；参与新生肽链的折叠并维持蛋白质正确的空间构象；寡糖链可保护肽链，延长半衰期；寡糖链起到分子识别作用的基础。49、蛋白聚糖的功能是什么？答：蛋白聚糖最主要作为结构成分，分布于软骨、结锑组织、角膜等基质内，其次为关节的滑液、眼的玻璃体的粘液、起润滑作用。基质中含大量透明质酸，可与细胞表面的透明质酸受体结合，影响细胞与细胞的粘附、细胞迁移、增殖和分化等细胞生物学行为。可以吸引、保留水而形成凝胶，容许小分子化合物自

45、由扩散而阻止细菌通过，起保护作用。在神经发育、细胞识别结合和分化等方面起到重要的调节作用。50、胶原的功能是什么？答：胶原是结缔组织的主要蛋白质成分，不同的胶原有不同的形态和功能，如骨和牙的坚硬结构，主要是含有胶原蛋白和钙磷聚合物。皮肤胶原蛋白编织成疏松的纤维网状结构，而血管壁胶原排列成螺旋网状结构 51、名词解释：信号分子、受体、配体 答：信号分子：外界刺激如神经递质、激素、生长因子、光、味、机械刺激等可诱发细胞内数千种信号分子的浓度或活性变化，进而调节物质代谢、合成能力及细胞的行为。这些存在于生物体内、外具有调节细胞生命活动功能的化学物质被称为信号分子。存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是

46、什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量蛋白质变性的概念及其本质是什么答天然蛋白质的严密结构受体：是细胞膜上或细胞内能识别

47、配体（激素、神经递质、细胞因子、毒素、药物等）并与之特异结合，引起相应生物学效应的一类蛋白质。受体大多数为蛋白质，少数为糖脂。配体：是能与受体特异结合的生物特性物质。细胞间信号分子就是常见的配体，某些毒素、药物、维生素也可作为配体于受体结合，发挥生物作用。52、简述细胞间信号传递的方式 答：在不同组织及细胞中，细胞间信号传递的方式各不相同，主要有以下两种途径。（一）体液传递途径 信号分子可经血液、组织液、淋巴液、细胞间液等传递，因传递方式不同可分为以下几种。1，内分泌传递。2，旁分泌传递。3，自分泌传递。4，邻近接触。（二）神经传到途径 神经元的主要功能是通过突触进行迅速而准确的信息传递，引发

48、相应生物学效应，因此突触传递是神经系统机能活动的基础。53、受体与配体结合的特征是什么？答：高度特异性 高度亲和力 饱和性 结合可逆性 受体与配体结合有量效关系 54、cAMP 的作用机制是什么？答：cAMP的作用机制是肾上腺素是通过 cAMP作为第二信使，激活蛋白激酶 A而实现的。1，cAMP的生成与分解 2 以 cAMP为第二信使的信号分子 3 cAMP 激活蛋白酶 A 4 蛋白激酶 A的生物学效应 蛋白激酶 A主要在物质代谢和基因表达的调节中起作用。55、简述胞内受体介导的信号转导途径 答：一般来说，激素进入细胞内，与胞核内的特异受体结合，导致受体构象变化，形成激素受体复合物，作为转录因

49、子，与 DNA 上特异基因邻近的激素反应元件（hormone response element，HRE）结合，进而促进（或抑制）这些基因的 mRNA 合成。56、简述血浆蛋白的功能 答：（1）维持血浆胶体渗透压 （2）运输作用（3）催化作用（4）免疫作用（5）凝血、抗凝血和纤溶作用（6）营养作用 （7）维持血液 ph 值 57、简述血红素和血红蛋白合成的调节 答：ALA合酶是血红素合成酶体系中的限速酶，许多因素可影响此酶活性。该酶活性可受到血红素的反馈调节。血红素生成过多时，可自发的氧化生成高铁血红素，后者可直接抑制 ALA合酶的活性，还可阻抑 ALA合酶的生成，减少血红素的合成。另外血红素还

50、可以促进珠蛋白的合成，铁亦可促进血红素的合成。存传递与表达氨基酸的两性电离等电点是什么答氨基酸两性电离和等电点氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基氨基可以接受质子而形成具有碱性羧基可释放质子而解成具有酸性因此氨基酸具有两性解离的性质在酸性溶液中氨基酸易趋势相等净电荷为零时此时溶液和值为氨基酸的等电点什么是肽键蛋白质的一级结构答在蛋白质分子中一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基通过脱去一分子的所形成化学键称为肽键蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一硫键以及范华引力蛋白质的功能有哪些答蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞组织和器官的主要材料调节身体功能供给能量