生物化学考试重点总结中学教育中考中学教育中考.pdf

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1、 生化总结 1。蛋白质的 pI：在某一 pH 溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的 pH 值称蛋白质的 pI。2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，-螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级

2、结构的稳定性。(2)-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由 3.6 个氨基酸残基组成，螺距 0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是 -螺旋的主要因素。(3)-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的 N 末端在同一侧-顺向平行，反之为反向平行。(4)-转角结构特点：a、肽链出现 180 转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，

3、由第 1 个氨基酸的 C=O 与第 4 个氨基酸残基的 N-H形成氢键维持其稳定性。(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有 DNA 和 5 种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约 150bp 的 DNA 双链在组蛋白八聚体上盘绕 1.75 圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和 DNA 连接形成的串珠状结构称核小体。7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm

4、)：在 DNA 解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为 DNA 的解链温度，或称熔融温度(Tm 值)。8。DNA 变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA 双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链 DNA 解离为单链，从而导致 DNA 理化性质改变和生物学活性丧失，称为 DNA 的变性作用。9。试述细胞内主要的 RNA 类型及其主要功能。(1)核糖体 RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的 RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为 mRNA，tRNA及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，

5、是细胞合成蛋白质的场所。(2)信使 RNA(mRNA)，功能：转录核内 DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟 mRNA 的前体是核内不均一 RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为 mRNA。(3)转运 RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给 mRNA。转运氨基酸。(4)不均一核 RNA(hnRNA)，功能：成熟 mRNA 的前体。(5)小核 RNA(SnRNA)，功能：参与 hnRNA 的剪接、转运。(6)小核仁 RNA(SnoRNA)，功能：rRNA 的加工和修饰。(7)小胞质 RNA(ScRNA/

6、7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。10。试述 Watson-Crick 的 DNA 双螺旋结构模型的要点。(1)DNA 是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的 53方向从上向下，而另一条链的 53是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A 与 T 通过两个氢键配对，C 与 G 通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。(2)DNA 是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了 10.5 碱基对，每个碱基的旋转角度为 36。DNA 双螺旋结构的直径为 2.37nm，螺距为 3.5

7、4nm，每个碱基平面之间的距离为 0.34nm。DNA 双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。13。何为酶的 Km 值？简述 Km 和 Vm 意义。酶的 Km 值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。其只与

8、酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。可近似表示酶与底物的亲和力。Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。14。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。15。比较三种可逆性抑制作用的特点。(1)竞争性抑制

9、：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km 值升高，Vm 不变。(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km 值不变，Vm 下降。(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm 均下降。16。Pasteur effect：糖的有氧氧化抑制生物发酵(糖酵解)的现象称为 Pasteur effect(巴斯德效应)。17。三羧酸循环：又称柠檬酸循环或 Krebs 循环，是一个由

10、一系列酶促反应构成的循环反应系统。是指在线粒体内，乙酰 CoA 首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过 4 次脱氢，2 次脱羧，生成 4 分子还原当量和 2 分子，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。18。底物水平磷酸化：能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给 ADP(GDP)生成 ATP(GTP)的反应，这种底物水平的反应与 ADP 的磷酸化偶联生成 ATP的方式为底物水平磷酸化。19。简述糖酵解的生理意义。(1)迅速供能 (2)某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。(3)神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使

11、不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。20。列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。糖酵解 糖的有氧氧化 反应条件 供氧不足 有氧情况 进行部位 胞液 胞液和线粒体 关键酶 已糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶 产物 乳酸、ATP、ATP 能量 1mol 葡萄糖净得 2molATP 1mol 葡萄糖净得 30 或 32molATP 生理意义 迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能 是机体获得能量的主要方式 21。试述磷酸戊糖途径的生理意义。(1)是机体生成 NA

12、DPH 的主要代谢途径：NADPH 在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于 6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。(2)是体内生成 5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以 5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由 G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由 3-磷酸甘油醛和 F-6-P经基团转移的逆反应生成。22。简述血糖的来源和去路。的值称蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个

13、以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基血糖的来源：食物经消化吸收的葡萄糖；

14、肝糖原分解；糖异生 血糖的去路：糖酵解或有氧氧化产生能量；合成糖原；转变为脂肪及某些非必需氨基酸；进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。23。简述 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。(1)6-磷酸葡糖糖的来源：已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成 6-磷酸葡萄糖。糖原分解产生的 1-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸葡萄糖。非糖物质经糖异生由 6-磷酸果糖异构为 6-磷酸葡萄糖。(2)6-磷酸葡萄糖的去路：经糖酵解生成乳酸。经糖的有氧氧化彻底氧化生成和 ATP。通过变位酶催化生成 1-磷酸葡萄糖，合成糖原。在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。由上可知，6-磷酸葡萄糖是

15、糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使 6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。24。脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三脂，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。25。脂酸的 -氧化：指脂肪酸活化为脂酰 CoA，脂酰 CoA 进入线粒体基质后，在脂肪酸 -氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰 CoA 和一分子比原来少两个碳原子的脂酰 CoA。由于反应均在脂酰 CoA 的

16、 碳原子与 碳原子之间进行，最后 碳原子被氧化为酰基，所以称为 26。酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生的乙酰 CoA 可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种。27。血浆脂蛋白的分类及功能。电泳法 密度法 功能 乳糜微粒 CM 转运外源性甘油三脂和胆固醇 前 -脂蛋白 VLDL 转运内源性甘油三酯 -脂蛋白 LDL 转运内源性胆固醇 -脂蛋白 HDL 参与胆固醇的逆向转运 28。胆固醇不可以分解为乙酰 CoA。胆固醇可转变为类固醇激素、维生素和胆汁酸。29。乙酰 CoA 可进入以下代谢途径：进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量能量。以乙酰 CoA 为原料合成脂肪酸，进一步

17、合成脂肪和磷脂等。以乙酰 CoA 为原料合成酮体作为肝输出能源方式。以乙酰 CoA 为原料合成胆固醇。30。氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给氧化成，并偶联 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程。31。P/O 比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗 1/2 摩尔所生成 ATP 的摩尔数为 P/O 比值。32。递氢体和递电子体：在呼吸链中，能传递氢的酶或辅酶称为递氢体，能传递电子的称为递电子体。(注：由于氢原子中含有电子，递氢体也必然递电子，所以呼吸链又常称为电子传递链)。33。简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位。线粒体内的氧化呼吸链有两条，NADH 氧化呼吸链和

18、FAD氧化呼吸链，其组成和排列顺序分别为：NADH复合体 ICoQ复合体 IIICytc复合体 IV；琥珀酸复合体 IICoQ复合体 IIICytc复合体 IV。两条呼吸链在泛醌处交汇，第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位，第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位；分别是：复合体(NADH CoQ)、复合体 III(CoQ Cytc)、复合体 IV(Cytc a)。的值称蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基

19、侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基34。转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种 -酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为 -酮酸，这种作用称为转氨基作用。35。丙氨酸葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基酸转移给丙酮酸生成丙氨酸

20、，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基生成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再经由血液运输至肌肉组织供利用，这种丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运称为 36。一碳单位：某些氨基酸如丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸在代谢过程中产生的含一个碳原子的基团称一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、亚胺甲基和甲酰基。37。蛋白质的腐败作用：肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。38。简述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采取哪些降氨措施。1)正常情况下血氨的来源与去路保持动态平衡，血浆中氨的浓度不超过 0.1mg/100ml，若血氨增高

21、，可引起脑功能紊乱。(1)血氨来源：氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。(2)血氨去路 在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；合成谷氨酰胺 参与合成非必需氨基酸；合成其它含氮物质 2)高血氨患者降氨措施：限制蛋白质摄入；抑制肠道细菌；静滴谷氨酸盐、精氨酸盐；酸性液灌肠对肝硬化腹水病人用酸性利尿剂等 39。简述鸟氨酸循环的基本过程和生理意义。(1)尿素循环基本过程：在肝细胞线粒体内，氨和二氧化碳生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸作用生成瓜氨酸，瓜氨酸进入

22、胞液与天冬氨酸作用生成精氨酸代琥珀酸，后者裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可进入线粒体再参与下一轮反应，此循环称鸟氨酸循环。(图示亦可)(2)生理意义：经尿素循环体内有毒的氨合成无毒尿素，随尿液排出体外。尿素的 2 分子氨一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，且合成 1 分子尿素需消耗 4 个高能磷酸键。40。简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。体内氨的主要来源：(1)食物蛋白质的消化吸收；(2)组织蛋白质的降解；(3)机体自身合成的营养非必需氨基酸。主要去路：(1)合成组织蛋白；(2)脱氨基作用，产生的氨主要合成尿素，-酮酸转变为糖或脂类，合成营养非必需氨基酸，氧化供能。

23、(3)脱羧基作用生成胺类；(4)转变为其它含氮化合物。41。体内氨基酸脱氨基的方式有几种？各有何特点和意义？骨骼肌和心肌中氨基酸是如何脱氨基的？体内氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用和非氧化脱氨基。转氨基作用：在转氨酶的催化下某种氨基酸转移到另一种 -酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变为 -酮酸，这种作用称为转氨基作用。转氨酶在体内活性高，存在范围广，大多数氨基酸均可通过此作用脱去氨基，转氨基作用是可逆的，故也是体内非必需氨基酸合成的重要途径；但转氨基作用仅仅是转移了氨基，并未真正脱去氨基。氧化脱氨基作用：谷氨酸脱氢酶活性高，催化谷氨酸彻底脱

24、去氨基生成 -酮酸和氨，是非必需氨基酸合成重要途径；但此酶专一性强，仅催化谷氨酸脱氢，另外，此酶在肝肾脑中活性高，而在骨骼肌、心肌中活性低。联合脱氨基作用：有两种类型：一是转氨基偶联氧化脱氨基；二是嘌呤核酸循环。转氨基偶联氧化脱氨基：其过程是谷氨酸先与 -同戊二酸进行转氨基作用，生成相应的 -酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下，脱去氨基而生成 -同戊二酸和氨。这是体内氨基酸脱氢最主要方式，也是非必需氨基酸合成主要方式，但此方式在骨骼肌心肌中作用弱，骨骼肌心肌中氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。42。嘌呤核苷酸的从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及等简单物质为原料，经过一系列酶

25、促反应，合成嘌呤氨基酸，称为从头合成途径。43。酶的变构调节(allosteric regulation)：某些小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，事酶蛋白构象改变，从而引起酶活性的改变。这种调节作用称为酶的变构调节或别构调节。44。酶的化学修饰调节(chemical modification)：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可的值称蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及

26、氨基酸残基侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰调节，又称共价修饰调节。45。试述乙酰 CoA 的来源和代谢去路。主要来源：葡萄糖的有氧氧化；脂肪酸的 -氧化；蛋白质分解为氨基酸进一步代谢产生；酮体的分解 主

27、要去路：进入三羧酸循环和氧化磷酸化氧化供能，一分子乙酰 CoA 彻底氧化可生成 10 分子 ATP；在肝脏中作为合成酮体的原料用来合成酮体，酮体是肝输出能源的一种形式；合成脂肪酸；合成胆固醇 46。半保留复制：以 DNA 双链中的每一条链为模板，以 dNTP 为原料，在 DNA 聚合酶的作用下，按碱基互补配对原则，合成两个相同的子代 DNA 的过程。47。冈崎片段：复制叉中随从链上的不连续片段。48。端粒：是真核生物染色体线性 DNA 分子末端结构。染色体 DNA 末端即 DNA 和它的结合蛋白紧密结合，膨大成粒状，像两顶帽子那样盖在染色体两端。49。试述参与 DNA 复制的酶与蛋白质因子，以

28、及它们在复制中的作用？1)DNA 聚合酶：起聚合作用 2)解螺旋酶：解开螺旋 3)SSB：防止双链重新形成 4)拓扑异构酶：防止过度盘绕、打结 5)引物酶：合成引物 6)DNA 连接酶：连接相邻的 3 OH 和 5 P 50。不对称转录：转录是有选择性的，在细胞不同的发育时序，按生存条件和需要才转录，转录的这种选择性称不对称转录。它有两方面含义：一是在 DNA 双链分子上，一股链可转录，另一股链不转录；二是模板链并非永远在同一单链上。任何一个基因，其 DNA 双链中都只有一股有意义链能进行转录，故称不对称转录。51。试述 DNA 复制的基本规律：半保留复制，即每个子代 DNA 分子中，一股是新

29、合成的，而另一股则是来自亲代 DNA 分子；复制的方向，即 DNA 链的生长端是 3 端，它的延长是按 5 3 方向进行；复制的不连续性；DNA 合成中的起始作用，即引物参与起始DNA 的合成，大部分复制系统中的引物是与模板DNA 链互补的短RNA链，可由引物酶合成；DNA 复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。52。断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，为一个由连续AA 组成的完整蛋白质编码，故称断裂基因 53。简述复制和转录的相似点和区别点。相似点：均以 DNA 为模板；均需要依赖 DNA 聚合酶；聚合过程均是核苷酸间生成磷酸二酯键；均从 5至

30、 3 方向延伸成多聚核苷酸新链；均遵从碱基互补配对规律。区别点 复制 转录 模板 两股链均作模板 模板链转录(不对称转录)原料 dNTP NTP 酶 DNA 聚合酶 RNA 聚合酶 产物 子代双链 DNA mRNA、tRNA、rRNA 等 配对 A-T，G-C A-U，T-A，G-C 54。简述原核生物启动子的结构与功能。调控序列中的启动子是 RNA 聚合酶结合模板 DNA 的部位，也是控制转录的关键部位。启动子因与 RNA 聚合酶结合，不被核酸外切酶水解。启动子总是位于结构基因的上游。启动子区含 A-T配对较多，启动子区域内，通常在转录其起始点上游-10及-35区域存在一些相似序列，称为共有

31、序列，RNA-pol 结合-10区比结合-35区相对牢固些，-10区是 TATAAT，也称 Pribow 盒，-35区是 TTGACA。55。简述原核生物转录终止方式。依赖 因子的转录终止，因子是能控制转录终止的蛋白质，有 ATP 酶活性和解螺旋酶活性。转录终止信号存在于 RNA 而非 DNA 模板。因子能结合 RNA，结合后 因子和 RNA 聚合酶都可能发生构象变化，使 RNA 聚合酶停顿，因子解螺旋酶的活性使 DNA/RNA 杂化双链拆离，利于转录产物从转录复合物中释放。非依赖 因子的转录终止，DNA 模板接近转录终止的区域内，转录出的 RNA 能形成发夹结构，且发现产物RNA3-末端常有

32、若干个连续的 U。茎环结构在 RNA 分子中形成，可能改变 RNA 聚合酶的构象，导致酶-模板结合方式改变，使酶不再向下游移动，于是转录停顿；RNA 分子要形成自己的局部双链(茎环的茎)，DNA 分子也要回复双链，转录复合物趋于解体；接着一串寡聚 U，则是使 RNA 链从模板上脱落的促进因素。56。密码子：mRNA 分子中每相邻的三个核苷酸为一组，决定肽链上一个特定的氨基酸，称为密码子。57。核蛋白体循环：广义的核蛋白体循环指活化的氨基酸由 tRNA 转运到核蛋白体合成多肽链的过程；狭义的核蛋白体循环指肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行，包括进位、成肽和转位。58。简述遗传密码的特点。的值称

33、蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基

34、连续性密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象；方向性翻译读码时延密码子 5 向 3 方向进行；简并性几个密码共同编码一个氨基酸的现象；摆动性密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格配对的现象；通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。59。原核生物肽链延长的主要步骤。肽链的延长阶段狭义上又称蛋白体循环，每延长一个氨基酸残基包括进位、成肽和转位三个过程。进位就是指与起始密码子相邻的下一个密码子所对应的氨基酸以氨基酰-tRNA的形式进入核蛋白体的 A 位点，这个过程需要 EF-T因子和 GTP 的帮助，进入 A 位点的氨基酰-tRNA其反密码子与 mRNA 上密码子形成反向互补配；成

35、肽是指 A 与 P 位点之间的大亚基的位置具有转肽酶活性，在其的催化下，将 P 位点的起始氨基酰-tRNA(或肽酰-tRNA)上的氨基酰或肽酰转移到 A 位点的氨基酰-tRNA的氨基末端，形成肽键，即成肽反应发生在核蛋白体的 A位点；转位是指成肽后，在 EF-G因子(即转位酶)的作用下消耗能量 GTP 为代价，使 mRNA 与核蛋白体之间发生位置移动，核蛋白体向 mRNA 下游移动，移动的结果是使卸载的 tRNA 进入到核蛋白体的 E 位点，新产生的肽酰-tRNA进入 P 位点，而 A 位点则对应下一个密码子。一.蛋白质。1。各种蛋白质氮元素的含量比较接近，平均为 16%。每克样品含氮克数6.

36、25100=100g 样品中蛋白质含量(g%)2。具有紫外吸收能力(280nm 波长处)的氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸；色氨酸(含吲哚环)吸收最强。3。蛋白质的一级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构指多肽链中氨基酸的排列顺序；靠共价键(肽键和二硫键)维系结构稳定。4。蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置，靠疏水作用维系结构稳定。5。蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，各亚基的结合力主要是氢键和离子键。6。肽单元：参与肽键构成的六个原子，位于同一平面上。具有一定程度双键性能，不能自由旋转。7。氨基酸分为：非极性脂肪族，极性中性，芳

37、香族，酸性(天冬、谷)，碱性(赖、精、组)8。R 含羟基：苏丝酪；含硫：半胱、蛋；支链：亮、异亮、缬；脯氨酸是亚氨基氨基酸。9。稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的水化膜及所带电荷。二.核酸 1。核酸分子中核苷酸之间的连接方式是 3-5 磷酸二酯键。2。嘌呤环上的第 9 位氮原子或嘧啶环上的第 1 位氮原子与戊糖的第 1 位碳原子相连形成糖苷键，通过这种键相连而成的化合物叫核苷。3。tRNA 均具有三叶草形二级结构，包括 DHU 环、反密码子环、T C 环、额外环；和倒 L 形的三级结构。4。所有 tRNA 的 3 末端都是以 CCA 结束，氨基酸可以通过酯键连接在 A 上。从而使 tRN

38、A 成为氨基酸的载体。5。成熟 mRNA 的结构特点：5 末端的GpppN 帽结构，3 末端的 polyA。6。在生物细胞中，含量最多的是 rRNA，种类最多的是 mRNA，含稀有碱基最多的是 tRNA 7。体内有两个主要的环核苷酸：cAMP、cGMP，主要功能是作为激素的第二信使。8。DNA 变性后，其刚性减弱，粘度降低，紫外吸收峰增高。9。DNA 的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和作为基因转录的模板。三。酶 1。酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶，前者仅由多肽链构成。后者由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。蛋白质部分称为酶蛋白，作用是决定反应的特异性，非蛋白质部分称为辅助因子，作用是决定

39、反应的种类和性质。2。磺胺药能抑菌是因为抑制了二氢叶酸还原酶，“竞争对象”是对氨基苯甲酸。3。酶的分类(顺序不可改变)：氧化还原、转移、水解、裂解、异构、合成。4。仅具有三级结构的酶称为单酶体，多个亚基以非共价键连接形成的酶称为寡聚酶，几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物称为多酶体系，多种不同催化功能的酶存在于一条多肽链中，称为多功能酶。四。糖代谢 1。肝糖原合成与分解的关键酶分别是糖原合酶(UDPG 作为活性葡萄糖，糖原合酶作用下形成 -1,4糖苷键，分的值称蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在

40、某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基支酶作用下形成 -1,6糖苷键)和糖原磷酸化酶(分解 -1,4糖苷键，脱支酶解 -1,6糖苷键)；产物多为 1-磷酸葡萄糖，1-磷

41、酸葡萄糖转变为 6-磷酸葡萄糖后由葡萄糖-6-磷酸酶(仅存在于肝、肾中)水解成葡萄糖。2。磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段，关键酶是 6-磷酸葡萄糖脱氢酶，辅酶是 NAD。3。糖异生的原料有乳酸、甘油和生糖氨基酸；关键酶有丙氨酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。4。在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为 1,6-二磷酸果糖对 6-磷酸果糖激酶-1的正反馈调节；2,6-二磷酸果糖是 6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与 AMP 一起取消 ATP、柠檬酸对 6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。5。丙酮酸脱氢脱羧反应中 5 种辅助因子按反应顺

42、序是 TPP、硫辛酸、CoA、FAD 和 NA 6。乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸和防止因乳酸堆积引起酸中毒。7。有氧氧化反应分为，糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化三个阶段。8。1 分子乙酰 CoA 通过三羧酸循环氧化生成 10 分子 ATP；若从丙酮酸脱氢开始计算，共生成 12.5 分子 ATP。五。脂类代谢 1。脂类可分为脂肪和类脂。其中类脂包括磷脂、糖脂、胆固醇和胆固醇脂。2。必需氨基酸包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。3。脂类代谢的主要场所是小肠上段，需胆汁酸盐的参与。而辅脂酶可解除胆汁酸盐对胰脂酶的抑制。脂类消化的产物形成混合微团。4。脂肪动员的限速酶是激素敏感性

43、甘油三脂脂酶(HSL)。抗脂解激素有胰岛素、前列腺素；脂解激素有胰高血糖素、肾上腺素、促肾上腺皮质激素及促甲状腺激素刺激激素等。5。游离脂酸必需与清蛋白(白蛋白)结合才能在血液中运输。6.脂酸氧化的限速步骤是脂酰 CoA 进入线粒体，催化的关键酶是肉碱脂酰转移酶。7。酮体在肝细胞内生成，关键酶是 HMG CoA 合成酶，在肝外组织利用。8。脂酸合成的场所是胞液，主要原料为乙酰 CoA、ATP、NADPH、C。限速酶是 HMG CoA 羧化酶，其辅助因子是生物素。9。磷脂酰胆碱又称卵磷脂，磷脂酰乙醇胺又称脑磷脂，磷脂酰甘油又称心磷脂。10。胆固醇合成原料包括乙酰 CoA、NADPH、ATP；合成

44、的限速酶是 HMG CoA 还原酶。11。通过一次 -氧化可产生 1 分子乙酰 CoA，1 分子 FAD、1 分子 NADH+和比 -氧化前少 2 个碳原子的脂酰 CoA。后者继续进行 -氧化。1 分子 NADH+氧化产生 2.5ATP、1 分子 FAD氧化产生 1.5ATP。的值称蛋白质的模体在蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个特殊的空间现象具有特殊的生物学功能蛋白质的变性在某些理化因素的作用下蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的子的相对空间位置并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要包括螺旋折叠转角无规则卷四种类型以氢键维持二级结构的稳定性螺旋结构特点单链右手螺旋氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧每一个螺旋由个氨基酸残基组成螺距每个残基的和分伸展折叠成锯齿状氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方维系依靠肽键间的氢键氢键方向与肽链长轴垂直肽键的末端在同一侧顺向平行反之为反向平行转角结构特点肽链出现转回折的结构通常由四个氨基酸残基构成第二个氨基