生物化学知识点梳理中学教育中考中学教育中考.pdf

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1、 生化知识点梳理 蛋白质水解（1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是 L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。（3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16）酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸)极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、P

2、he（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸）氨基酸的等电点 调整环境的 pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境 pH 称为氨基酸的等电点（pI）。酸性氨基酸：pI=1/2（pK1+pKR）碱性氨基酸：pI=1/2（pK2+pKR）中性氨基酸：pI=1/2（pK1+pK2）当环境的 pH 比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的 pH 比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的-碳都是手性碳，都有旋光异构体

3、，但组成蛋白质的都是 L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区 280nm 波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一 pH 环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的 pH 称为蛋白质的等电点。盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结

4、构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。-螺旋 -螺旋一圈有 3.6 个氨基酸，沿着螺旋轴上升 0.54nm，每一个氨基酸残基上升 0.15nm，螺旋的直径为 2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成-螺旋。-折叠 是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。-转角 广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第 n 个残基羰基和第 n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽

5、链上若干个相邻的二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63）。主要有，三种。结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、空间上能够辨认的三维实体，每个由二级结构组成，充当三级结构的元件，其间由单肽键连接（p64）。蛋白质测序的常用方法 N-末端分析：常用 DNP 法 C-末端分析：胰蛋白酶（Lys,Arg)凝乳蛋白酶（Trp，Phe，Tyr）溴化氢（只断裂 Met 羧基端形成的肽键）酶 多酶复合体：由几个酶聚合而成的复合体。它有利于系列反应的正常发生，有利于提高催化的效率，方便机体进行调控。酶的分类：（1）氧化还原酶类：氧化还原反应 （

6、2）转移酶类：基团转移，从一个分子到另一个分子 （3）水解酶：催化底物的加水分解反应。（4）裂合酶类：向双键加入基团，或其逆反应 （5）异构酶类：分子内重排，形成异构体 （6）连接酶类：通过与 ATP 裂解相偶合的缩合反应 酶的专一性 一种酶只能作用于某一种或一类结构、性质相似的物质 相对专一性：一种 E 能催化一类 S（一种化学键/水解酶类）绝对专一性：一种 E 只能催化一种 S（脲酶）酶活力单位：指 1 秒钟转化 1 摩尔底物所需要的酶量。.酶的比活力：指每单位质量样品中的酶活力，即每毫克蛋白质中所含有的 katal数。核酶:指具有催化功能的 RNA。米氏方程：Vo=Vmax.S/(Km+

7、S)Km 值的意义：Km 值在数值上等于当 Vo=1/2Vmax 时的底物浓度，这是米氏常数的实际意义；Km 有时被用作酶对底物亲和力指标；Km 值的真实意义决定于酶促反应机制的特定方面，如反应步骤数目和各步的速率常数。非竞争抑制存在时，Vmax 不变，Km 变大 非竞争抑制存在时，Vmax 变小，Km 不变 反竞争抑制存在时，表现为 Vmax 和 Km 都变小。通常将酶酶分子中，直接与底物结合并且和催化作用直接相关的部位称为酶的活性部位或活性中心。酶高效催化的有关因素 1.酶和底物的临近与定向；2.张力与形变；3.酸碱催化；4.共价催化；5.金属离子催化 别构效应：调节物（效应物）与别构酶分

8、子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶，存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。简述 pH 对酶的活性有什么影响，原因是什么？在一定的 pH 下,酶具有最大的催化活性,通常称此 pH 为最适 pH。高于或低于这一 pH 酶的活力都会下降。但酶的最适 pH 并不是固定的常数受酶的浓度、底物浓度、种类的影响较大。的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱

9、性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中原因：引起酶的构象改变，酶活性丧失影响底物的解离状态。影响了酶的活性部位的构象 影响活性中心

10、的构响酶的专一性。维生素 A 是一个不饱和的一元醇。缺乏时会得夜盲症和干眼病。维生素 D 是一种固醇类维生素，有利于帮助钙的吸收，缺乏时会得佝偻病。维生素 E 是一种还原剂，可以保护巯基不被氧化。有抗衰老作用。维生素 K 是一种抗凝血维生素，缺乏时易使血液不容易凝固，缺乏时会使血液凝固时间延长。辅酶 A 是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。核酸化学 DNA 双螺旋模型要点 1.两条链反向平行，右手螺旋;2.碱基位于双螺旋结构的内侧，彼此通过磷酸二酯键相连接；3.两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟；4.两条链通过氢键连接在一起，AT，GC 5.碱基在一条链上

11、的排列顺序不受任何限制，但当一条链上的 核苷酸序列被确定后，即可决定另一条互补序列。tRNA 的高级结构：呈三叶草模型。主要由氨基酸臂，二氢脲嘧啶环（DHU 环），反密码子，额外环，胸苷-假脲苷-胞苷环等五部分组成。氨基酸臂含有 7 对碱基，5端为磷酸基，3端为 CCA-OH。DHU 环由 8-12个核苷酸组成。反密码子由7 个核苷酸组成，中间三个为反密码子，可以识别 mRNA 上的密码子。额外环大小不等。胸苷-假脲苷-胞苷环由 7 个核苷酸组成，反密码子和 T 环分别由 4-5对碱基的双螺旋区与 tRNA 的其他部位相连。核酸的变性 稳定核酸双螺旋次级键断裂，空间结构破坏，变成单链结构的过程

12、。核酸的的一级结构(碱基顺序)保持不变。核酸的复性 变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。（将热变性的 DNA 骤然冷却至低温时，DNA 不可能复性。变性的 DNA 缓慢冷却时可复性，因此又称为“退火”。）分子杂交 DNA 单链与在某些区域有互补序列的异源 DNA 单链或 RNA 链形成双螺旋结构的过程。这样形成的新分子称为杂交 DNA 分子。什么是 Tm 值，与哪些因素有关？P250(作业本上也有）核酸内切酶：能识别和切割 DNA 的特定序列，是 DNA 重组技术的重要工具酶。生物体内的能量代谢 糖酵解的 9步反应：葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP （葡

13、萄糖激酶）；G-6-磷酸果糖-6-磷酸 （磷酸葡萄糖异构酶）果糖-6-磷酸+ATP果糖-1，6-二磷酸+ADP（果糖磷酸激酶）果糖-1，6-二磷酸二羟丙酮磷酸+甘油醛-3-磷酸（醛缩酶）二羟丙酮磷酸甘油醛-3-磷酸（丙糖异构酶）甘油醛-3-磷酸+NAD甘油酸-1，3-二磷酸+NADH (甘油醛磷 酸脱氢酶）甘油酸-1，3-二磷酸+ADP甘油酸-3-磷酸+ATP(甘油酸磷酸激酶）甘油酸-3-磷酸甘油酸-2-磷酸（甘油酸磷酸变位酶）甘油酸-2-磷酸磷酸烯醇丙酮酸 （烯醇化酶）的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸

14、极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中磷酸烯醇丙酮酸+ADP 丙酮酸+ATP（丙酮酸脱氢酶）在酵解过程中有三个不可逆反应，也就是说有三个调控步骤，分别被三个

15、酶多点调节：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。三羧酸循环 P316 乙酰辅酶+草酰乙酸-柠檬酸 （柠檬酸合酶）柠檬酸-异柠檬酸 （顺乌头酸酶）异柠檬酸-酮戊二酸 +NADH （异柠檬酸脱氢酶）-酮戊二酸-琥珀酰-CoA+NADH （-酮戊二酸脱氢酶）琥珀酰-CoA-琥珀酸+GTP （琥珀酸-CoA 硫激酶）琥珀酸-延胡索酸+FADH2 （琥珀酸脱氢酶）延胡索酸-苹果酸 (延胡索酸酶)苹果酸-草酰乙酸+NADH （苹果酸脱氢酶）在三羧酸循环过程中有三个不可逆反应，也就是说有三个调控步骤，分别被三个酶多点调节：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和 a-酮戊二酸脱氢酶。三羧酸循环的生物学意义 1.普遍存在

16、 2.生物体获得能量的最有效方式 3.是糖类、蛋白质、脂肪三大物质转化的枢纽 4.获得微生物发酵产品的途径 糖异生的生理意义 糖异生作用是一个十分重要的生物合成葡萄糖的途径。在饥饿或剧烈运动造成糖原下降后，糖异生能使酵解产生的乳酸、脂肪分解产生的甘油以及生糖氨基酸等中间产物重新生成糖。这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。糖异生可以促进脂肪氧化分解供应能量，当体内糖供应不足时，机体会大量动员脂肪分解，此时会产生过多的酮体（乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮），而酮体则必须经过三羧酸循环才能彻底氧化，此时糖异生对维持三羧酸循环的正常进行起主要作用。细胞质中的 NADH 是如何进入线粒体的？（P

17、358）答：通过两种穿梭途径 1.甘油-3-磷酸 穿梭途径 在细胞溶胶中，由甘油-3-磷酸脱氢酶催化，将 NADH 的电子转移到二羟丙酮磷酸，形成甘油-3-磷酸，在线粒体内膜外侧结合着一种甘油-3-磷酸脱氢酶的一种同工酶，通过此酶将内膜间隙中甘油-3-磷酸的一对电子转移给 CoQ,再到复合体 III，甘油-3-磷酸又转变成二羟丙酮磷酸，形成穿梭现象。2.苹果酸-天冬氨酸穿梭途径 细胞溶胶中 NADH 的电子在苹果酸脱氢酶的催化下先转移到草酰乙酸上形成苹果酸，后者通过苹果酸-酮戊二酸转运蛋白跨过线粒体内膜。在基质中苹果酸上的电子又通过基质中的苹果酸脱氢酶传递给NAD+，使其还原成 NADH。苹果

18、酸则又变成了草酰乙酸 脂肪酸的氧化 脂肪酸氧化最终的产物为乙酰 CoA、NADH 和 FADH2。假如碳原子数为 Cn 的脂肪酸进行氧化，则需要作（n/21）次循环才能完全分解为 n/2 个乙酰 CoA，产生（n-1）/2 个 NADH 和（n-1）/2 个 FADH2；生成的乙酰 CoA 通过 TCA 循环彻底氧化成二氧化碳和水并释放能量，而 NADH 和FADH2 则通过呼吸链传递电子生成 ATP。脂肪酸活化是需要消耗两个ATP。至此可以生成的 ATP 数量为：n/210+（n-1）/2（1.5+2.5）-2 乙酰 CoA 不能直接穿过线粒体内膜，需要三羧酸载体才能将乙酰 CoA 运出线粒

19、体，在细胞质溶胶内合成脂肪酸。脂肪酸-氧化与从头合成的区别与联系 的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中

20、酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中1.两条途径发生的场所不同，脂肪酸的-氧化发生在线粒体，合成发生在细胞质溶胶。2.两者的载体不同，脂肪酸-氧化载体为-CoA，合成载体为 ACP。3.两个都有四步反应，表面上看二者是一个逆过程，但所用的酶和辅因子不同。4.两条途径转运机制不同，脂肪酸的-氧化由肉碱将脂酰辅酶运进线粒体，合成则由三羧酸载体将乙酰辅酶运出线粒体。5.两条途径都是以二碳单位进行反应。6.脂肪酸合成从甲基端开始，脂肪酸的-氧从羧基端开始。7.羟脂基中间体的构型不同。脂肪酸的-氧化为 L-型，合成时则为 D-型。8.脂肪酸的氧化需要 NAD+和 FA

21、D 参与，而脂肪酸的从头合成则需要 NADPH参与。肝脏能合成酮体但不能分解酮体；必须脂肪酸有：亚油酸，亚麻酸 转氨基作用：在酶促作用下，氨基酸之间进行的氨基移换作用，广泛进行(尤其在肝),但只转氨而没有真正脱氨。氧化脱氨基作用：在酶促作用下，伴有脱氢（氧化）的脱氨基作用。真正脱氨，且为氨基酸产能方式之一（3ATP），但只限于谷氨酸，（反应可逆）。联合脱氨基作用：为转氨基和氧化脱氨基两种作用的协同效应。是体内氨基酸脱氨基的主要途径；反应可逆，其逆过程是合成非必需氨基酸的主要途径；为氨基酸氧化产能方式之一（3ATP）；有重要的临床诊断意义。氨的命运：合成氨基酸；合成酰胺；合成尿素 尿素循环：尿素

22、的两个 N 原子来自一个氨分子和一个天冬氨酸分子，其 C 原子来源于 HCO3-。（Gln）（Asp）（Asp）（嘧啶环原子的来源）（CO2）DNA 聚合酶 53聚合酶及外切酶作用，35外切酶酶作用，可校 正/修复 DNA 链，还可切除引物 DNA 聚合酶 53聚合酶及 35外切酶酶作用，可校正/修复 DNA链 DNA 聚合酶 5 与酶作用类似，酶活高，是主要的链延伸酶（聚合酶）DNA 半保留复制：在 DNA 复制过程中，首先碱基间的氢键需破裂并使双链解开，然后每条连作为模板在其上合成新的互补链。在此过程中每个子代分子的一条链来自亲本，另一条链则是新合成的，这种方式称为半保留复制。DNA 半不

23、连续复制：DNA 的两条链，其中走向是 5-3 的链在合成时是连续的，而 3-5 走向的链在合成的过程中是由许多 5-3 方向的 DNA 冈崎片段连接起来的，是不连续的。这一过程称为 DNA 的半不连续复制。DNA 损伤修复方式：1.光复活：可见光（最有效波长 400nm）激活生物界广泛分布（高等哺乳动物除外）的光复活酶，该酶分解嘧啶二聚体。是一种高度专一的修复形式，只分解由于 UV 照射而形成的嘧啶二聚体。2.切除修复：即在一系列酶的作用下，将 DNA 分子中受损伤的部分切除掉，并以完整的那一段为模板，合成出切去的部分，从而使 DNA 恢复正常。3.重组修复：受损伤的 DNA 在进行复制时，

24、跳过损伤部位，在子代 DNA 链与损伤相对应部位出现缺口。通过分子间重组，从完整的母链上将相应的碱基顺序片的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大

25、吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中段移至子链的缺口处，然后再用合成的多核苷酸来补上母链的空缺，此过程即重复修复。并非完全校正。4.SOS修复：指 DNA 受到严重损伤、细胞处于危急状态时所诱导的一种 DNA修复方式，修复结果只是能维持基因组的完整性，提高细胞的生成率，但留下的错误较多，又称倾错性修复。原核生物 RNA 聚合酶 1种，真核生物 RNA 聚合酶至少三种 启动子：RNA 聚合酶识别，结合和开始转录的一段 DNA 序列。转录因子：RNA 聚合酶在特定启动子上开始转录时所需要的作用因子。RNA 的转录和加工：在

26、细胞内，RNA 聚合酶合成的原始转录物往往需要一系列的变化，包括链的裂解，5端和 3端的切除，末端特殊结构的形成，核苷的修饰和糖苷键的改变以及剪切和编辑等信息加工过程，使其转变成成熟的RNA.的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸

27、的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中 的氨基酸混合物酶水解不产生消旋不破坏氨基酸但水解不彻底得到的是蛋白质片断酸性氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸极性非解离氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺非极性氨基酸丙荷和负电荷相等这时氨基酸所带的净电荷为零在电场中既不向阳极也不向阴极移动这时的环境称为氨基酸的等电点酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸当环境的比氨基酸的等电点大氨基酸处于碱性环境中带负电荷在电场中向正极移动基酸的碳都是手性碳都有旋光异构体但组成蛋白质的都是构型带有苯环氨基酸色氨酸在紫外区波长由大吸收蛋白质的等离子点当蛋白质在某一环境中酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等蛋白质的净电荷为零在电场中